医学免疫学-4[ig].pptx

第四讲
免疫球蛋白
(Immunoglubulin,Ig)
第四讲免疫球蛋白
一、抗体命名的演变
二、免疫球蛋白的结构
三、免疫球蛋白的异质性
四、免疫球蛋白的生物学功能
五、人工制备抗体
一、抗体命名的演变
1890 Von Behring 抗毒素
1938 Tiselius 丙种球蛋白
1968年WHO 免疫球蛋白
1938 Tiselius 电泳证明抗体活性在γ球蛋白部分40年代抗体=丙种球蛋白
一、抗体命名的演变
1968年WHO将具有抗体活性的球蛋白和化学结构与抗体相似的球蛋白,命名为免疫球蛋白。
(Immunoglubulin,Ig)
Ig=Ab?
骨髓瘤细胞分泌的免疫球蛋白在分子结构上与抗体相同,但无抗体活性。
Ig≠Ab
抗体(抗体,Ab)──一类在抗原物质刺激机体后形成的,具有与该抗原发生特异性结合反应的球蛋白。
二、免疫球蛋白分子结构
二、免疫球蛋白的结构
:
⑴四条肽链
两条重链(Heavy chain,H)
根据重链抗原性不同分为五类: 重链类型免疫球蛋白类型
γ IgG
α IgA
μ IgM
δ IgD
ε IgE

两条轻链(light chain,L):
根据轻链抗原性差异分为两型: 轻链类型
κ型
λ型
二、免疫球蛋白的结构
二、免疫球蛋白的结构
⑵肽链的结构:
两端: N端
C端
三区: 可变区(Variable region, V区)
超变区(互补决定簇区,CDR)
支架区
恒定区(Constantal region, C区)
绞链区(Hinge region)

绞链区──富含脯氨酸和双巯键(对蛋白酶敏感,易于水解;富有弹性,易于暴露补体结合位点)
二、免疫球蛋白的结构