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第二章蛋白质
1、GSH
即谷胱甘肽,是由谷氨酸,半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
2、蛋白质变性(protein denaturation)
蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。
3、α-螺旋(α-helix)
蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基(第n+3个)的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中,,,。
4、β-折叠片层(β-sheet)
是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。
5、β-转角(β-turn)
也是多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型。转角I的特点是:第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键;转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
6、功能蛋白质组(functional proteome)
指的是特定时间、特定环境和实验各种下,基因组活跃表达的蛋白质。
7、肽键(peptide bond )
在蛋白质分子中,一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
8、基序/模体(motif)
模体属于蛋白质的超二级结构,由2个或2个以上具有二级结构的的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。
9、结构域(domain)
在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
10、氨基酸残基
在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。
11、蛋白质二级结构(secondary structure of protein)
指某段多肽链中主链骨架在局部空间有规律的盘绕和折叠,即蛋白质分子中某段肽链主链原子的相对空间位置,不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容。
12、蛋白质三级结构(Tertiary structure of protein)
指在二级结构、模体的基础上,由于侧链R基团的相互作用,整条肽链进一步折叠和盘曲成球状分子,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
13、蛋白质四级结构(Quaternary structure of protein)
由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键连接的空间排布和接触部位的布局称蛋白质的四级结构。
14、别构效应(allosteric effect)
当蛋白质(酶)与它的配体(某种小分子物质)结合后,引起蛋白质(酶)的空间结构(构象)发生改变,使其适合功能的需要,这种变化称别构效应或变构效应。
15、盐析(Salting out)
向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析,可复原。
16、亚基(subunit)
有四级结构的蛋白质的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。
17、蛋白质的等电点(pI)
溶液处于某一PH时,氨基酸解离成正负离子的趋势相等,即成为两性离子,净电荷为零,在电场中不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。

第三章核酸
1、DNA变性
在某些理化因素作用下,DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,变为单链,即为DNA变性。
2、核酶(ribozyme)
具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸RNA, 却具有酶的催化功能。
3、增色效应
变性的DNA,分子两条互补链可完全解开成为两条单链,使得碱基暴露,260nm 处紫外吸收增强,这种现象称为增色效应。
4、Tm值
即解链温度,DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度,这一现象和结晶的融解过程类似,又称