第一节蛋白质的分子组成:一、氨基酸aminoacid的结构 1、氨基酸的分子结构:2、氨基酸的连接方式:肽键R1R2OOH HHHOpeptidebond二、氨基酸的分类(P30)①中性neutral氨基酸②酸性acidity氨基酸③ 碱性alka’lescence氨基酸三、氨基酸的理化性质:1、茚三酮反应茚三酮(氧化型)茚三酮(还原型)蓝紫色化合物(吸收峰:570nm)AA醛2NH3茚三酮(氧化型)NH3+ NH3+ NH2| +OH-| +OH- |R-CH-COOHR-CH-COO-R-CH-COO- +H+ +H+阳离子两性离子阴离子pH<pI pH=pI pH>pI2、是两性电解质ampholyte氨基酸的等电点isoelectricpH(pI): 当氨基酸带相等的正、负电荷数时,溶液的pH值。不同蛋白质在生命活动中起不同作用,根本原因是它们具有不同的分子结构,包括共价键结构与空间结构:一级结构、二级结构、三级结构、四级结构第二节蛋白质的分子结构一、肽(一)肽的形成(二)蛋白质是大分子肽(三)体内重要的肽:GSH二、蛋白质的一级结构primarystructure 蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序sequence,它决定蛋白质分子的二级和三级等高级结构。三、蛋白质的二级结构secondarystructure 多肽链中主链mainchain原子在各局部的空间排列spacialarrangement分布状况,不涉及各R侧链sidechain的空间排布。 主要的二级结构:α-螺旋helix、β-折叠pleatedsheet、β-转角bend/turna-螺旋:B-折叠:朊病毒Prion,PrpPrpc细胞朊蛋白,正常糖蛋白,功能与神经系统、T淋巴细胞信号转导、核酸代谢有关,在神经元表达最高,富集于突触处,α-螺旋,对蛋白酶敏感PrpSc朊病毒,β-折叠,不溶、具感染力:PrpSc与Prpc结合,Prpc变PrpScPrion病:疯牛病。传染病,遗传病,与分子生物学中心法则和蛋白质折叠的Anfinsen原理抵触。氨基酸排列一致但构象却不同,免疫不识别β-转角蛋白质分子中,肽链经常会出现180°的回折,在这种回折角处的构象就是β-转角四、蛋白质的三级结构tertiarystructure 蛋白质二级结构受侧链和主链各构象单元之间的相互作用,进一步折叠成有规律的三维空间结构threedimensionalstruture。
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