阿琛生化笔记..doc

一、蛋白质
1、氨基酸的分类
非极性中性
氨基酸
甘、丙、缬、亮、异亮、甲硫、苯丙、色、脯
(本色亮一亮,甘丙携脯留)
极性中性
氨基酸
丝、苏、半胱、酪、谷氨酰胺、天冬酰胺
(天谷胺半光掳苏丝)
酸性氨基酸
天冬、谷
碱性氨基酸
赖、精、组
特记:“赖精组属于碱,天冬谷氨嗜好酸”“酸碱R基有极性,酸带负电碱带正”
2、等电点:氨基酸呈电中性时溶液的pH值称为氨基酸的等电点( isoelectric point, pI),这种分子称为兼性离子
pH<pI pH=pI(兼性离子) pH>pI
+电荷不带电电荷
3、氨基酸的紫外吸收性质:酪氨酸、色氨酸吸收峰280nm
苯丙氨酸 260nm
4、pr的结构
(一)蛋白质的一级结构(Primary Structure)
Pr多肽链中,AA的组成、排列顺序。
(二)蛋白质的二级结构(secondary structure)
蛋白质分子中,肽平面借助H键相对旋转,构成的局部周期性的空间构象。
构成单位:肽平面(酰胺平面,peptide unit )
主链原子的局部空间排布,不涉及侧链。
分类:α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲
作用力:主要是H键
(三) 三级结构
指在二级结构基础上,多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕成特定的空间结构,其包括了主链和侧链所有原子的空间排布。
作用力:疏水键、离子键、氢键、二硫键、范德华引力
(四) 四级结构(quaternary structure)
由两条or两条以上具独立三级结构的多肽链通过非共价键形成的空间结构
作用力:非共价键
5、结构与功能:
一级结构决定空间结构决定生物学功能
相似相似相似
不同不同不同
变化变化变化
肽键断裂丧失丧失
完整非共价键断裂丧失
6、蛋白质的变性与复性
蛋白质的变性:在某些理化因素作用下,蛋白质分子的天然构象被破坏,疏水基团外露,引起理化性质改变,生物活性丧失。
肽键完整,一级结构未破坏
物理因素:高温、高压、超声波、UV
化学因素:强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐

蛋白质的复性:蛋白质变性不久,构象变化较小,去除变性剂,天然结构、活性可恢复。
不一定(PH、PI相差较远)
不一定(盐析)
变性
沉淀
8、常用沉淀蛋白质的方法:
盐析——破坏水化膜,中和电荷
有机溶剂沉淀——破坏水化膜
生物碱试剂沉淀——中和正电荷
重金属盐沉淀——中和负电荷
二、酶
单纯酶:Pr部分,水解酶类(Pr酶、淀粉酶、
1、酶脂酶、核酸酶)
结合酶酶Pr:专一性
(全酶) 有机小分子:辅酶(疏松)
辅助因子辅基(牢固)
金属离子:Fe2+、Cu2+、Zn2+
2、活性中心:酶分子表面与底物结合并将底物转化为产物的空间结构区域
3、酶促反应的特点
a、高度不稳定性
b、极高的催化效率
c、高度专一性(特异性):对底物结构的严格选择性
绝对专一性:一种底物,脲酶
相对专一性:一类底物(基团键),水解酶
立体异构专一性:某种构型的底物,旋光异构、顺反异构
d、酶活性的可调控性
4、酶促反应的影响因素
酶浓度、底物浓度、ph、温度、抑制剂、激活剂
5、

Km大小:反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km=[S]
Km意义:表示酶与底物的亲和力
Km越小,表示酶与底物的亲和力越大;Km越大,表示酶与底物的亲和力越小。
酶--多种底物,Km最小的底物是该酶的天然底物。
6、抑制剂
抑制剂(inhibitor):能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质
(1)不可逆抑制:抑制剂与酶活性中心必需基团共价结合,不能用透析、超滤等方法将其除去,恢复酶活性。
常见抑制剂:丝氨酸酶抑制剂
巯基酶抑制剂
(2)可逆性抑制:抑制剂与酶非共价结合,可用透析、超滤
等方法除去而恢复酶活性。
类型:竞争性抑制作用(抑制剂与底物结构相同,药物设计依据)
非竞争性抑制作用(使酶构象改变)
反竞争性抑制作用(与中间产物结合)
7、酶活性调节
(1)结构变化(快速调节)
A、别构调节:体内一些代谢物(变构效应剂)与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位可逆地结合,引起酶蛋白分子构象变化,从而改变酶的活性,又称变构调节。
B、化学修饰:酶蛋白肽链上一些基团在酶的催化下与某些化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶活性。
共价修饰类型:
(1)磷酸化与脱磷酸(最常见只能发生在羟基上)
(2)乙酰化与脱乙酰

C、酶原激活:酶原转化为有活性的酶的过程。
酶原:无活性的酶前身
酶原激活机理:酶原分子N端附近的一个or几