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医学生物化学重点总结第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素:N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×二、氨基酸,除脯氨酸外属L-α-氨基酸,除了甘氨酸其它氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺(3)(重)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。三、理化性质:两性电解质,兼性离子静电荷+10-1PH〈PIPH=PIPH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2(pK1+pK2):多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸(芳香族),最大吸收峰都在280nm。:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。四、蛋白质分类:单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr)五、蛋白质分子结构:氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键:两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(—CO—NH—):两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。:(1)谷胱甘肽GSH:谷,半胱,甘氨酸组成的三肽①具有还原性,保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下,被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物(如致癌物,药物等)结合,从而阻断,这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合,以保护机体(解毒)(2)多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质(10肽)脑啡肽(5肽)强啡肽(17肽)第二节蛋白质的分子结构一级二级三级四级定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列,不涉及侧链空间排布二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构亚基与亚基间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接形式a-螺旋(,,)β-折叠(,反,)结构域:蛋白质构象中特定的区域。是由多肽链上相邻的超二级结构的紧密相联)。形成的结构区域)亚基(完整的三级结构)β-转角,无规卷曲,超二级卷曲键肽键(主)二硫键(次)氢键疏水作用,离子氢键,范德华力疏水作用,盐键和氢键意义是蛋白质空间构象和特异性生物活性的基础,但不是决定空间构象的唯一因素由一级结构决定,发挥特殊生理功能短距离效应相对分子质量大的蛋白质常分为多个结构域执行不同功能长距离效应超二级结构:即模体(motif),指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚合体。蛋白质的分类::(1)单纯蛋白质(2)缀合蛋白:脂、糖、核、金属pr(非蛋白部分为结合蛋白的辅基):(1)纤维状:长轴和短轴之比大于10,不溶于水,韧性——支架和外保护(2)球状:水溶性较好,结构更复杂——酶和调控蛋白第三节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础,就可能恢复到原来的三级结构,功能依然存在。。不同种属来源pr相似的一级结构(序列同源现象)具有相似的功能→同源蛋白质。分子病:蛋白质分子发生变异所导致的疾病,为基因突变导致。镰刀形贫血:谷氨酸→缬氨酸二、蛋白质空间结构与功能的关系,通过变构(配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象)能够改变活性三、蛋白质空间的结构改变与疾病,成为蛋白质构象病:查不到任何核酸,对各种理化作用有很强抵抗力,传染性极强的蛋白质颗粒。(1)细胞型(正常型):表达于脊椎动物细胞表面,存在于a-螺旋。(2)瘙痒性(致病型):是PrPc异构体,可胁迫PrPc转化为PrPSc,实现自我复制,并产生病理效应。四、蛋白质的理化性质:两性解离①两端氨基和羧基+侧链某些基因解离②若溶质pH<pI蛋白质带正电荷③若溶液pH>pI蛋白质带负电荷④若溶液pH=pI,为兼性离子,电荷为0等电点体内蛋白质的各种PI不同,,常用于蛋白质的定量双缩脲反应呈紫色反应,用于检测蛋白质的水解程度透析蛋白质是生物大分子不易透过半透膜,通过半透膜纯化含小分子杂质的蛋白质变性破坏共价键和二硫键,若一级结构未被破坏,轻微变性后可因去除变性因素而恢复活性(复性)沉淀除去蛋白质的水化膜并中和其电荷,可发生沉淀凝固蛋白质被强酸强碱变性后,仍能溶于强酸或强碱溶液中,若将强酸或强碱溶液的PH值调至等电点,变性蛋白质结