第三章 氨基酸分解代谢 （30章）..doc

第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章
细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质,又把蛋白质降解为氨基酸,由此可排除不正常蛋白质,排除积累过多的酶和“调节蛋白”,使细胞代谢得以正常进行。对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§ 氨基酸分解代谢(P303):
氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式,不同生物不完全相同。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中,非氧化脱氨基作用主要见于微生物。陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素,脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解,形成能进入柠檬酸循环的化合物,最后氧化成CO2和H2 O。
氨基酸的脱氨基作用:
绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用,氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu(也有的转到草酰乙酸上生成Asp)。
(1) 氨基转移反应分两步进行:
氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛(PLP)上,自身形成α-酮酸,PLP则形成磷酸吡哆胺(PMP)。
-酮戊二酸(或草酰乙酸)上,生成Glu(或Asp),PLP恢复。
详细机制可见P305 图30-3。
(2)转氨酶:
已发现有50种以上的转氨酶,大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
丙氨酸转氨酶(ALT),又称谷丙转氨酶(G..),主要存在于肝细胞浆中,用于诊断肝病。
天冬氨酸转氨酶(AST),又称谷草转氨酶(G..),在心、肝中含量丰富,可用于测定心肌梗死,肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
(二)氧化脱氨基作用
在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高,该酶以NAD(P)+为辅酶,使Glu经氧化作用,脱2H,再水解脱去氨基,生成α-酮戊二酸,如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成,分子量为33万,是变构调节酶,被GTP和ATP抑制,被ADP激活。活性受底物及产物浓度左右。
(三)联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,同时释放出氨(P307图30-5)。
此过程在肌体中广泛存在。
嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用:次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸,后者在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸,腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸(P307图30-6)。
此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在。
(四)氨基酸的脱羧基作用
在脱羧酶催化下生成相应的一级胺,产物常有重要生理作用。
Glu → r-氨基丁酸,神经递质,抑制神经。
His →组氨,降血压,刺激胃液分泌。
Tyr →酪氨,升高血压。
(五)氨的命运
氨对生物机体有毒,脑对氨极为敏感,血液中含1%的氨就可引起中枢神经系统中毒。因此生物体必须排泄氨。
水生动物直接排氨,大多数陆生动物排尿素,鸟类和陆生爬行动物排尿酸(结构式见P309)。
[氨的转运]:
主要通过Glu,反应如下:
谷氨酸合成酶
Glu + NH4+ + ATP Glu + ADP + Pi + H+
Glu为中性物质,易透过细胞膜,由血