第四章 均相酶催化反应动力学.ppt

第四章酶催化反应动力学
第一节   酶催化反应的基本特征
酶是生物提高其生化反应效率而产生的生物催化剂,其化学本质是蛋白质。
在生物体内,所有的反应均在酶的催化作用下完成,几乎所有生物的生理现象都与酶的作用紧密联系。
生物酶分为六大类:氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。
酶催化反应和化学催化反应的转换数大小的比较
催化剂
反应
转换数
mol/(中心点·S)
温度℃
酶催化剂
菠萝蛋白酶
木瓜蛋白酶
胰蛋白酶
碳酸肝酶
肽的水解
肽的水解
肽的水解
羰基化合物的可逆反应
4×10-3~5×10-1
8×10-2~1×10
3×10-3~1×102
8×10-1~6×105
0~37
0~37
0~37
0~37
化学催化剂
硅胶-氧化铝
硅胶-氧化铝
二氧化钒
二氧化钒
异丙基苯裂解
异丙基苯裂解
环己烷脱氢
环己烷脱氢
3×10-8
2×104
7×10-11
1×102
25
420
25
350
酶活力表示方法
酶的分子活力:在最适宜条件下,每 1mol酶在单位时间内所能催化底物的最大量(mol)
酶的催化中心活力:在单位时间内,每一个酶的催化中心所催化底物的量(mol)
酶活力:在特定条件下,每1min能催化1mol底物转化为产物时所需要的酶量,称为一个酶单位,或称为国际单位,用U表示。酶活力还可用比活力表示。比活力系指每1mg酶所具有的酶单位数,用U/mg表示。
平衡假设
与底物浓度[S]相比,酶的浓度[E]很小,因而可忽略由于生成中间复合物ES而消耗的底物。
不考虑这个逆反应的存在。若要忽略该反应的存在,则必须是产物P为零,换言之,该方程适用于反应的初始状态。
认为基元反应的反应速率最慢,为该反应速率的控制步骤,而这一反应速率最快,并很快达到平衡状态。
绝对专一性:一种酶只能催化一种化合物进行一种反应
相对专一性:一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应
反应专一性:一种酶只能催化某化合物在热力学上可能进行的许多反应中的一种反应
底物专一性:一种酶只能催化一种底物
立体专一性:一种酶只能作用于所有立体异构体中的一种
第二节简单的酶催化反应动力学
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设:
①与底物浓度CS相比,酶的浓度CI是很小的,因而可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
②在反应过程中,酶浓度保持恒定。CE0=CE+CES
③产物的浓度很低,因而产物的抑制作用可以忽略。生成产物一步的速率要慢于底物与酶生成复合物的可逆反应的速率,因此,生成产物一步的速率决定整个酶的催化反应速率,而生成复合物的可逆反应达到平衡状态。
二、Briggs-Haldane 方程
,提出了“拟稳态”假设。
由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多,中间复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合,从而使反应体系中复合物浓度维持不变,即中间复合物的浓度不再随时间而变化,这就是“拟稳态”假设。这是从反应机理推导动力学方程又一重要假设。