蛋白质的功能与进化精要.ppt

第6章蛋白质的功能与进化 : 酶 :胰岛素 :血红蛋白、血清蛋白、葡萄糖运转蛋白等 :卵清蛋白、酪蛋白、种子中的贮存蛋白 :肌肉收缩的肌球蛋白和肌动蛋白、微管蛋白等 :结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白 :锚定蛋白 8. 防御和进攻:抗体、血凝蛋白、凝血酶原、抗冻蛋白、皮肤角蛋白等一、蛋白质功能的多样性二、肌红蛋白的结构与功能(一)肌红蛋白( Mb )的结构?哺乳动物肌肉中储存氧气的蛋白质。?结构:由一条多肽链(珠蛋白)和一个血红素辅基组成;球状分子, 单结构域。?多肽链中约 75% 是α- 螺旋,由 8 段直的α- 螺旋组成,分别命名为 A、 B、C…H; 拐弯处是由 1~8 个氨基酸组成的松散肽段(无规卷曲); 4 个 Pro 残基各自处在一个拐弯处,还有 Ser 、 Thr 、 Asn 、 Ile 。?血红素辅基,处于肌红蛋白分子表面的一个空穴内。肌红蛋白是单体蛋白,其氧结合曲线呈双曲线特征。(二)肌红蛋白的氧结合曲线三、血红蛋白的结构与功能主要功能:在血液中运输 O 2(一)血红蛋白的结构: ?由四个多肽亚基组成( α 2β 2) ?接近于球形, 4 个亚基分别在四面体的四个角上,每个亚基上有一个血红素辅基; α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似。?别构蛋白质: 由多个亚基构成的蛋白质因一个亚基构象变化引起其它亚基构象变化并进而改变蛋白活性的现象,称为别构现象(或别构效应,变构效应),具有这种效应的蛋白质叫别构蛋白。(二)血红蛋白的氧结合曲线血红蛋白的氧结合曲线是 S型曲线。随着氧浓度的增加,一分子氧气首先与一个亚基的血红素辅基结合后,该亚基的构象发生变化,又会引起另外三个亚基的构象变化,亚基间的次级键被破坏,整个分子的空间构象改变,使得所有亚基的血红素辅基更容易与氧结合,因而血红蛋白与氧的结合速度大大加快。协同结合使血红蛋白对组织与肺中氧气浓度的细小差别更敏感,在肺或鳃中血红蛋白几乎全部被氧饱和;在组织毛细血管中氧几乎全部释放。这样血红蛋白在氧浓度高的肺中结合氧气,在氧浓度低的组织中释放氧气,从而有效地去运输氧气。血红蛋白上除了结合 O 2 部位外,还有 CO 2 和二磷酸甘油酸( BPG ) 结合部位,因此,血红蛋白还能运输 CO 2。波耳效应: 增加 CO 2 的浓度或降低 pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应,降低血红蛋白对 O 2 的亲和力,促进 O 2 的释放,反之,高浓度的O 2也能促使血红蛋白释放 H +和CO 2。波耳效应主要是描述 CO 2 分压及其 pH 值的变化对血红蛋白结合氧的影响,具有重要的生理意义(在肺中吸氧排 CO 2, 而在肌肉中吸 CO 2排氧; H +和 CO 2促进氧释放)。(三)波耳效应及其生理意义 BPG (2,3- 二磷酸甘油酸)是血红蛋白的负效应物。 BPG 是个带负电荷的小分子,通过与脱氧血红蛋白的两个β亚基的带正电荷基团间形成盐键结合于血红蛋白分子上,有助于稳定脱氧形式的血红蛋白的构象,促进氧的释放。而在氧合形式的血红蛋白中, BPG 和O 2 与血红蛋白的结合互相排斥, BPG 不能与氧合血红蛋白结合。 BPG 进一步提高了血红蛋白的输氧效率。在肺部, P O2 超过 100 torr , 血红蛋白几乎全被 O 2 饱和, 因此, BPG 是否存在与氧合关系不大。而在组织中, P O2 低, BPG 降低血红蛋白的氧亲和力,加大血红蛋白的卸氧量。(四) BPG 的别构效应