医学生物化学重点总结.doc

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第二章 蛋白质的结构和功能
第一节 蛋白质分子组成
一、组成元素：
N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×
二、氨基酸
，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
：〔1〕非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。〔2〕极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。〔3〕酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。〔4〕〔重〕碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质
：两性电解质，兼性离子静电荷 +1 0 -1
PH〈PI PH=PI PH〉PI
阳离子 兼性离子 阴离子 等电点：PI=1/2〔pK1+pK2〕
：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸〔芳香族〕，最大吸收峰都在280nm。
：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反响，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反响可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白〔脂、糖、核、金属pr〕
五、蛋白质分子结构
：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽 肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键〔—CO—NH—〕
：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成
：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
：
〔1〕谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽
①具有复原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可复原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽复原酶作用下，被复原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物〔如致癌物，药物等〕结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体〔解毒〕
〔2〕多肽类激素及神经肽
①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质〔10肽〕 脑啡肽〔5肽〕 强啡肽〔17肽〕
第二节 蛋白质的分子结构
一级
二级
三级
四级
定义
蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序
蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链空间排布
二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构
亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接
形式
a-螺旋〔,，〕β-折叠〔，反,〕
β-转角，无规卷曲，超二级卷曲
结构域：蛋白质构象中特定的区域。是由多肽链上相邻的超二级结构的紧密相联〕。形成的结构区域〕
亚基〔完整的三级结构〕
键
肽键〔主〕
二硫键〔次〕
氢键
疏水作用，离子氢键，范德华力
疏水作用，盐键和氢键
意义
是蛋白质空间构象和特异性生物活性的根底，但不是决定空间构象的唯一因素
由一级结构决定，发挥特殊生理功能
短距离效应
相对分子质量大的蛋白质常分为多个结构域执行不同功能
长距离效应
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超二级结构：即模体〔motif〕，指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规那么的二级结构聚合体。
蛋白质的分类：：〔1〕单纯蛋白质 〔2〕缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr〔非蛋白局部为结合蛋白的辅基〕
：
〔1〕纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性——支架和外保护
〔2〕球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构是空间构象的根底
，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
。不同种属来源pr相似的一级结构〔序列同源