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09new蛋白化学VCD双语
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B-折叠：
朊病毒Prion,Prp
Prpc细胞朊蛋白，正常糖蛋白，功能与神经系统、T淋巴细胞信号转导、核酸代谢有关，在神经元表达最高，富集于突触处， α-螺旋，对蛋白酶敏感
PrpSc朊病毒， β-折叠，不溶、具感染力： PrpSc与Prpc结合， Prpc变PrpSc
Prion病：疯牛病。传染病，遗传病，与分子生物学中心法则和蛋白质折叠的Anfinsen原理抵触。氨基酸排列一致但构象却不同，免疫不识别
β－转角
蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角
四、蛋白质的三级结构tertiary structure 蛋白质二级结构受侧链和主链各构象单元之间的相互作用,进一步折叠成有规律的三维空间结构three dimensional struture。
蛋白质的三级结构：
五、蛋白质的四级结构quaternary structure 两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键non-covalent bond相互结合成一定空间的聚合体polymer
亚基：具备四级结构的蛋白质分子中的每个有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
六、维持蛋白质四级结构的作用力:
主要是疏水键，盐键、氢键、范德华力、二硫键等。
蛋白质（血红蛋白）的四级结构：
蛋白质的生理功能：1、结构功能——结构蛋白质 2、催化功能——酶3、调节功能——某些激素、钙调蛋白、受体4、运动功能——肌蛋白5、运输功能——血红蛋白6、防御功能——抗体、补体、干扰素7、血凝功能——纤维蛋白原8、遗传功能——核蛋白9、营养功能——白蛋白
第三节 结构与功能的关系
蛋白质是动态弹性分子，构象总是处于某种程度的弹性互变中。
配体ligand:
*蛋白质可以与其他分子结合而在一定程度上改变构象，从而改变功能与之结合的分子就称为配体。
*配体可以是蛋白质，也可以是其他分子
蛋白质-配体的结合具有专一性，这对维持生命系统的高度有序性至关重要
一、一级结构决定高级结构，空间结构影响功能、活性
* 蛋白质与配体之间的结构适应称为诱导契合
*一种蛋白质可能结合几个相同或不同的配体，每一配体都有自己的结合位点。一个配体的结合改变了蛋白质的构象，改变了其余结合点的亲和力，从而影响其他配体的结合。
*与同一蛋白质分子结合的几个配体之间因变构效应而产生的相互影响称为协同效应。如果是促进结合，称为正协同效应，反之为负协同效应。同类配体之间的协同效应称为同促效应。异类配体之间的协同效应称为异促效应。有些蛋白质可以同时具有同促效应与异促效应
二、氧合蛋白是研究蛋白质功能的经典模型
氧合蛋白包括Mbmyoglobin与Hbhemoglobin。
珠蛋白
血红素辅基
Mb与Hb是最早确定构象的蛋白质，氧合蛋白体现了生物化学的重要内容：配体与蛋白质的可逆结合。
血红蛋白存在R、T两种构象，两者都可以结合氧，但R型结合
力更强，氧合后也更稳定，是氧合血红蛋白的主要构象。而不
与氧结合时T型更稳定，所以T型是脱氧血红蛋白的主要构象。
两种构象的差别主要在四级结构，即亚基之间的排布，而每个
亚基的构象改变不大
第四节 理化性质
一、一般性质
1、紫外吸收特征:280nm强吸收
2、呈色反应：双缩尿反应（Lowry反应）
二、大分子特性
1、是亲水胶体hydrophilic colloid  2、透析dialysis 3、沉降与沉降系数svedberg
4、可沉淀deposit析出：  破坏其电荷及水化膜
(1)   盐析salt out (2)   与重金属或某些酸、生物碱al