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1章蛋白质结构
甘氨酸和脯氨酸出现的频率较高
球状蛋白质中，占1/4
大多数β转角位于蛋白质分子表面
（3）β-转角（β-turn）
（4）β-凸起（bugle）
（5）无规卷曲
无规卷曲是指没有规律性的肽1章蛋白质结构
甘氨酸和脯氨酸出现的频率较高
球状蛋白质中，占1/4
大多数β转角位于蛋白质分子表面
（3）β-转角（β-turn）
（4）β-凸起（bugle）
（5）无规卷曲
无规卷曲是指没有规律性的肽链结构，有更大的任意性
该构象并非完全任意，每种蛋白质肽链中存在的这一类型肽段的空间构象几乎相同
许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里
3、超二级结构和结构域
蛋白质中若干相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构
超二级结构（ supersecondary structure ）
结构域（structure domain）
小的单体蛋白只有一个结构域（即三级结构）；大的单体蛋白有数个结构域
在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。
酶蛋白的活性中心往往位于结构域之间，有利于活性中心与底物结合
4、蛋白质的三级结构
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整结构单元。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
举例：1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射线衍射分析，测得了它的空间结构
5、 蛋白质的四级结构
具有三级结构的蛋白质分子亚基按一定方式聚合起来形成蛋白质大分子,即为蛋白质的四级结构
蛋白质四级结构的亚基一般都是偶数,排列为对称性
四级结构的稳定靠分子中的多种化学键维持：疏水作用、盐键、氢键等
蛋白质的性质（一）蛋白质的相对分子量
蛋白质相对分子量变化范围：10000-1000000
测分子量的方法
★渗透压法
★超离心法
★凝胶过滤法
★SDS-PAGE法
（二）蛋白质的两性电离及等电点
1、两性解离
蛋白质是两性电解质，能与酸或碱发生作用。
解离基团：主要来自侧链上的功能团及少数末端羧基和氨基，结合蛋白质还有辅基中的可解离基团。
人体及动物体内的重要缓冲溶剂
2、等电点
涵义：使蛋白质所带净电荷为零时的pH值，并非是蛋白质电荷最小时的pH值
等电点与所含氨基酸种类和数量有关
等电点附近溶解度最小
蛋白质电泳（electrophoresis）：蛋白质是两性解离物质，在偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在电场中带电蛋白质粒子向带相反电荷的电极移动。
（三）蛋白质的变性
概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。
变性的因素及作用机制
因素
作用机制
热
破坏氢键
酸碱
破坏盐键
醇
分子进入肽链间空隙，破坏次级键
高浓度尿素
破坏氢键
盐酸胍
破坏氢键，使-SH暴露
变性后的特征
失去生物活性
溶解度降低，易形成沉淀
丧失结晶能力
肽链松散，易被蛋白酶水解
变性的实质：分子内的次级键被破坏，一级结构没有改变
变性的可逆性：蛋白质的变性如不超过一定限度，经适当处理后，可重新变为天然蛋白质
变性的应用：豆腐的加工、重金属盐中毒的救治、尿蛋白的检测
（四）蛋白质的胶体性质
蛋白质分子直径在1-100nm之间，在水溶液中具有胶体溶液的性质（布朗运动，丁达耳现象，不能通过半透膜）
稳定蛋白质胶体溶液的主要因素
①蛋白质表面极性基团形成的水化膜
②非等电状态时，同种电荷的互相排斥
（五）蛋白质的沉淀反应
1、加高浓度盐
盐析：随着盐浓度的增加，大量的盐离子可与蛋白质竞争溶液中的水分子，从而破坏蛋白质颗粒表面的水化层，失去水化层的裸露蛋白质分子易于聚集而沉淀。
常用盐：硫酸钠，硫酸铵，氯化钠等
2、加有机溶剂
某些有机溶剂能吸水，破坏蛋白质胶粒上的水化层，使蛋白质沉淀。如乙醇、丙酮等
3、加重金属盐
蛋白质在碱性溶液中与重金属离子作用产生重金属蛋白盐沉淀。如高氯化汞、硝酸银、醋酸铅等
4、加某些酸类
苦味酸、单宁酸、三氯乙酸等能和蛋白质化合成不溶解的蛋白质盐
5、加热
可使多数蛋白质变性沉淀
可除去样品中蛋白质
加热后使蛋白质变性，易于被消化吸收
复习题
1、名词解释：蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、超二级结构、结构域、必需氨基酸、非必需氨基酸、等电点、盐析
2、什么是蛋白质的沉淀作用？列举使蛋白质沉淀的方法。
3、什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后的特征有哪些？
4、维持蛋白质胶体稳定性的因素有哪