《蛋白质的三维结构》.ppt

第三章 蛋白质的高级结构
一、蛋白质的一级结构
二、蛋白质的二级结构
三、蛋白质的三级结构
四、蛋白质的四级结构
五、稳定蛋白质三维结构的作用力
P207，掌握
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引言
蛋白质的多肽链并不是线形伸展的，而是按一定方然蛋白质内。但各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中。某些蛋白质，如血红蛋白和肌红蛋白含有大量的α-螺旋，而另一些蛋白质如铁氧还蛋白（Trx）则不含任何的α-螺旋。不同蛋白质中β-折叠的含量和β-转角的数目也有很大的变化。
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（一） -螺旋
α-螺旋是蛋白质分子中最常见、最典型、含量最丰富的很稳定的二级结构元件。
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①α-螺旋的结构特征：
螺旋方向为右手螺旋（天然蛋白质中几乎所有α螺旋都是右手螺旋）；，，；
氢键是α-螺旋稳定的次级键：
左手和右手螺旋
O…… （氢键）………H
—C—（NH—CH—CO）3—N—
R 由同一条肽链内
每3个氨基酸残基的
两个肽键衍生而来
每个残基的亚氨基（NH）与它前面第四个残基的羰基（C=O）氧原子形成氢键，氢键与螺旋轴近乎平行，大量链内氢键维系α-螺旋的稳定。
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影响螺旋形成的因素（P208，熟悉）
(1) R侧链对α-螺旋的影响
R侧链的大小和带电性决定了能否形成α-螺旋以及形成的α-螺旋的稳定性。
① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基, (如Lys，或Asp，或Glu)，则由于静电排斥，不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响α-螺旋稳定。
② Gly Cα的二面角（Φ角和Ψ角）可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成α-螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成α-螺旋。丝心蛋白含50%Gly，不形成α-螺旋。
③ R基大（如Ile）, 造成空间障碍，不易形成α-螺旋
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④ R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α-螺旋。
⑤ Pro脯氨酸的α-碳原子参与R基吡咯的形成，环内Cα-N，C-N肽键都不能旋转，脯氨酸形成的肽键不具有酰胺氢，不能形成链内氢键。因此，多肽链中只要存在脯氨酸或羟脯氨酸，α-螺旋即被中断，并产生一个结节。
(2) pH对α-螺旋的影响
多聚L-Lys，pH=7时，不能形成α-螺旋；pH=12时，可以
(3) 右手α-螺旋与左手α-螺旋
右手螺旋比左手螺旋稳定。蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手。
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(4) α-螺旋结构的旋光性
由于α-螺旋结构是一种不对称的分子结构，因而具有旋光性，原因：a:α碳原子的不对称性，b: 构象本身的不对称性。天然α-螺旋能引起偏振光右旋，利用α-螺旋的旋光性，可测定蛋白质或多肽中α-螺旋的相对含量，也可用于研究影响α-螺旋与无规卷曲这两种构象之间互变的因素。α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。
(5) α-螺旋（包括其它二级结构）形成中的协同性
一旦形成一圈α-螺旋后，随后逐个残基的加入就会变的更加容易而迅速。
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（二）-折叠(P210,熟悉)
又叫β-折叠片或β-片层结构，也是蛋白质分子中常见的主链构象之一。
所谓β-折叠是两条或两条以上充分伸展成锯齿状折叠构象的肽链，侧向聚集，按肽链的长轴方向平行并列，形成的折扇状结构。
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β-折叠有平行式和反平行式两种。反平行折叠片中重复周期（肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离），。平行β-折叠片比反平行β-折叠片更规则。平行β-折叠片一般是大结构，少于5个β股的很少见。反平行折叠片可以少到2个β-折叠股。平行β-折叠片中疏水侧链分布在折叠片平面的两侧，而反平行β-折叠片通常所有的疏水侧链都排列在折叠片的一侧。
纤维状蛋白主要为反平行式；球状蛋白中两种方式同时存在
平行式
反平行式
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β-折叠片每条肽链称为β-折叠股或β股。
β-折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基（NH）和羰基C=O氧原子之间形成有规律的氢键联结维系的。
β股
提问：这种氢键与α-螺旋中的氢键有何不同呢？
答案：形成氢键的N、O归属于不同的肽链。
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（三）-转角和β-凸起
-转角也称-回折或发夹结构，多数存在于球状蛋白分子表面。
在-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 第一个残基的C＝O和第四个残基的－NH之间形成氢键
转角第二个残基常为