《蛋白质二级结构》.ppt

蛋白质的二级结构
复旦大学生物化学系
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作用力 破坏因子
氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍
疏水作用： 形成蛋白质的二级结构
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作用力 破坏因子
氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍
疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂
Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子
离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱
二硫键：稳定三、四级结构 还原剂
配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA
维持蛋白质空间构象的作用力
H2NC(:NH)NH2 HCl
维持空间构象的作用力
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蛋白质结构的层次
一级结构：氨基酸序列
二级结构：α螺旋，β折叠
超二级结构
Module
结构域（domain）
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
蛋白质的结构层次
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肽键的特征
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肽键平面
肽键平面
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肽链中的肽平面
肽链中的肽平面
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两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
两面角
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Ramachandran Plot
Ramachandran Plot
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蛋白质二级结构类型
α-helix
keratin triple helices
collagen triple helices
β-sheet
β-turn
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Linus Carl Pauling (1901-1994)
1926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月）
1928年，发明杂化轨道， 创立量子化学
1930年，去Laurence Bragg实验室学X-ray衍射
1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键
1937年，开始搭α-helix的模型，，与 。此后化了约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平面上的结论
1949年，人造丝X-ray数据发表，
1950年， α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型
1954年，Nobel化学奖
1963年，Nobel和平奖
70年代，提倡Vitamin C治百病
80年代，盐湖城丑闻

Pauling的生涯
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肽平面的相叠形成α螺旋
t肽平面的相叠形成α螺旋
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α- 螺 旋 的 特 性
氢键取向与主轴基本平行
右旋，， nm
第n个AA(NH)与第n-4个 AA(CO)形成氢键，环内原子数13。
α螺旋的特性
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左旋和右旋的判断
左旋和右旋的判断
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Pauling预测的三种螺旋结构
helix
π16 helix
α helix
Pauling预测的三种螺旋
第 X 个氨基酸的氨基与（X－n）个氨基酸的羧基之间形成氢键
环内原子数N＝3n+1
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角蛋白keratin的结构特征
Keratin的结构特征
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胶原蛋白Collagen的特殊性
Collagen的结构特征
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Collagen的结构特征2
左旋的肽链
截面图
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结缔组织中的胶原蛋白
组织中的胶原蛋白
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反平行β折叠
反平行β折叠
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平行β折叠
平行β折叠
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β折叠的侧链位置
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螺旋
Β转角
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整