蛋白质的三维结构.ppt

第五章 蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
三、多肽主链折叠的空间限制
四、二级结构：多肽链折叠的规则方式
五、纤维状蛋白质
六、超二级结构和结构域
七、球状蛋白质与三级结构
八、膜面占有突出的地位。
2005-12-25
台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省
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盐健或称离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。
生理pH下，Asp、Glu侧链解离成负离子，Ｌys、Arg、His离解成正离子。多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的表面，与水分子形成排列有序的水化层。偶尔有少数带相反电荷的侧链在分子的疏水内部形成盐键。
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二硫键为1个半胱氨酸的SH基与同链或邻链另1个半胱氨酸的SH基氧化连接而成。在二硫键形成之前，蛋白质分子已形成三级结构，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键可稳定此构象。
主要存在于体外蛋白中，在细胞内，由于有高浓度的还原性物质，所以没有二硫键。
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三、多肽主链折叠的空间限制
多肽主链上只有α碳原子连接的两个键（Cα—N1和Cα-C2）是单键，能自由旋转。
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肽键的所有4个原子和与之相连的两个 Cα均在同一平面内
C=O与N-H呈反式排列，键长，键角固定
C-N具部分双键性质，不能自由旋转
Cα-N1，Cα-C2单键，可自由旋转
（一）酰胺平面与α－碳原子的二面角
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扭角的定义
由四个原子组成的系统
A D

B C
A—B 与C—D键分别投影在与B—C键相正交的平面上， A—B 与C—D间的夹角称为A与D相对于B—C键的扭角。也可看作ABC平面与BCD平面之间的夹角，记号为θ(Ai,Bj,Ck,Dl )或略记为θ(Bj,Ck )
量值为±180°（顺时针旋转为正）
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环绕Cα—N键旋转的角度为Φ ；
环绕Cα—C键旋转的角度称Ψ。
多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角来描述，称二面角。
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当Φ的旋转键Ni-Ciα两侧的Ci-1-Ni和Ciα -Ci呈顺式时，规定Φ=0。
当Ψ的旋转键Ciα -Ci两侧的Ni-Ciα 和Ci -Ni+1呈顺式时，规定Ψ=0。
从Ciα向Ni看，沿顺时针方向旋转Ciα-Ni键所形成的Φ规定为正值，反时针方向旋转为负值；
从Ciα向Ci看, Ciα -Ci顺时针Ψ为（+）反时针Ψ为（-）
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多肽链折叠的空间限制
Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在，因为两个相邻肽平面上的酰胺基H原子和羰基0原子的接触距离比其范德华半经之和小，空间位阻。
因此二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。
Cα上的R基的大小与带电性质影响Φ和Ψ。
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Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。
拉氏构象图
由于原子基团之间不利的空间相互作用，肽链构象的范围是很有限的。
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可允许的φ和ψ值：Ramachandran构象图
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⑴实线封闭区域
一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。
⑵虚