《蛋白质结构基础》.ppt

第二章蛋白质高级结构
精选ppt
本章主要内容
第一节 蛋白质结构基础
第二节 蛋白质结构解析
第三节 蛋白质结构预测
精选ppt
Proteins
Protein is synthesized via Å (C-N single bond, ; C=N double bond, ), thus having partial double bond feature (should be rigid and unable to rotate freely).
精选ppt
Proteins are built up by amino acids that are linked by peptide bonds into a polypeptide chain.
三肽，四肽：<12
寡肽 oligopeptide 12~20
多肽polypeptide >20
蛋白质：几十个peptides以上
活性肽：
谷胱甘肽GSH: 三肽
催产素，加压素：九肽
胰岛素：51肽
精选ppt
The polypeptide chain are divided into peptide units that go from one C to the next C.
The polypeptide chain of the main chain atoms are represented as rigid peptide units, linked through the C atoms.
2. 肽单位与多肽主链
精选ppt
二、蛋白质的空间结构
（一） 蛋白质结构的层次体系
聚合体（四级）
球状蛋白（三级）
结构域/亚基
模体（超二级结构）
二级结构
氨基酸序列（一级）
精选ppt
蛋白质的结构 – 主要由一级序列所决定
蛋白质的功能 – 主要由三、四级结构所决定
精选ppt
（二）一级结构Primary structure
氨基酸的线性序列
氨基酸残基之间连接的共价键
包括二硫键
精选ppt
（三）二级结构  Secondary structure
二级结构
氨基酸残基局部空间内的排列
短程的、非共价的相互作用：氢键
周期性的结构模式：

α-helix螺旋, β-sheet折叠片层，
reverse turn回折，loops环肽链, coils无规则卷曲
精选ppt
a- helix
1. 蛋白质中最多的二级结构
2. 平均长度：10个氨基酸残基 (10 Å)
长度范围：5-40aa
每一圈：
通过氢键 (~per 4aa) 稳定结构
通常在内核的表面，疏水残基向内，亲水残基向外
The simplest arrangement of the polypeptide chain was proposed to be a helical structure called a-helix (Pauling and Corey, 1951)
精选ppt
helix 通过氢键稳定结构
C = black
O = red
N = blue
Also be called 13 helix.
Oi to Ni+4 (n+4).
精选ppt
形成的氢键都指向一个方向，使得a- helix具有极性： N短积累+, C短积累—电荷
a- helix中心没有空腔
这使得a- helix比较稳定，主要存在于蛋白质分子的表面
精选ppt
分类
右手α螺旋：主要存在形式
左手α螺旋
310螺旋：常在α螺旋的最后一圈
π螺旋：，内部有空腔，结构松散，很少存在
精选ppt
R-侧基分布在helix 的外侧
精选ppt
helix的两亲性
氨基酸侧链分布在helix表面
helix一侧主要分布亲水侧链
另一侧主要分布疏水侧链
造成helix的两亲性
helix常以其疏水面相互结合，也可以其疏水面与其他疏水表面结合
精选ppt
helices：氨基酸偏好
Ala, Glu, Leu, Met：出现频率高
Pro, Gly Tyr, Ser：出现频率低
精选ppt
-Strands & Sheets
1. 一般不单独出现，成对或多个出现
2. 链之间通过氢键连接，稳定结构
3. 相互作用的部分通过短的/长的loop连接
4. 平行或反平行的-sheet
1. －链
－strand, 5-