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2蛋白质结构1
三 二级结构类型:

(一) 螺旋结构: 主要维持力是氢键
整数螺旋，非整数螺旋； 右手螺旋，左手螺旋
1. -系螺旋 ：
基呈反式
II型: 顺式, 要求aa3为Gly
* 有时将310-螺旋看作是III型
C
N
O
H
I 型
II 型








 β-turn的构象是由第2和第3个aa残基的二面角决定的:
 β-turn在蛋白质中出现几率很高，约占残基总量的1/3，常出现于球蛋白的表面，主要由亲水aa构成
类型
2
2
3
3
I
-60º
-30º
-90º
0º
II
-60º
120º
-60º
0º
2. γ-转角(γ-turn)：
特点:
 由3个aa组成
 靠两个氢键维持
 形成180°转角
如：嗜热菌蛋白酶(thermolysin)
的第25 ~27个aa
C
N
O
H



(四) β-发夹和Ω-环
1. β-发夹(β- hairpin):
特点: (1) 有一条肽链弯曲形成，两条等长相邻反向平行
(2) 氢键大约1-6个 (3) 10-11个氨基酸残基
(4) β-发夹分为4类：
类别
aa残基数
氢键数
末端氢键
出现几率
一
11
3-6
有
6%
二
10
1-4
无
40%
三
11
1-4
无
34%
四
10
1-4
有
20%
2. Ω-环(Ω-loop )
(1) 多肽链中环状节段，呈Ω形，
两端距离1~°
(2) 结段长度6~10 个aa残基
(3) 环中的链为无规则卷曲
(4) 由R基侧链包裹，形成一个含内部空腔的高度
致密的球状结构
(5) 只出现在蛋白质分子表面，大多为亲水性aa，
与生物活性有关
(五) β-突(凸)起(β-bulge) ：
在β-sheet中额外插入一个aa形成的凸起
有四种主要类型:
经典型：aa插在窄对氢键之间 G1型：第二个aa需是Gly
HN
NH
OC
NH
HN
CO
OC
HN
OC
NH
CO
NH
CO
HN
OC
NH
CO
NH
CO
HN
NH
CO
HN
HN
CO
OC
CO
 GX 型: 由3个肽段形成,
宽型: aa插在宽对氢键之间 X位置必须是Gly
NH
OC
CO
HN
OC
NH
OC
HN
CO
OC
NH
CO
HN
CO
HN
HN
CO
OC
NH
CO
CO
NH
HN
NH
CO
OC
HN
OC
NH
HN
CO
NH
OC
HN
OC
(六) 无规则卷曲(random coil)
或称为：卷曲(coil)
有序的非重复性结构
是活性和功能部位
无规则卷曲
细胞色素C的三级结构
第四节 超二级结构
一 超二级结构的概念：
二级结构进一步结合形成
有规则的组合(folding unit,motif)。
通常含2个或2个以上二级结构
二 超二级结构类型：
-helix（） ：
两条或多条-helix沿同一轴
形成左手超螺旋，疏水力维持
（反）平行，重复单位14nm
存在：-角蛋白；TMV衣壳蛋白
2. ββ单元:
两股β-sheet中间通过
不确定单元(有规则二级
结构)联接在一起

β  β ,
主要形式: βββ,
βc β,
β  β  β（Rossman折叠）等
具有手性：右手扭曲 (right-handed twist)
3. β-