免疫球蛋白.ppt

免疫学及其检验
第四章免疫球蛋白
本科
湖北中医学院检验系免疫室
内容提要
概述
免疫球蛋白的结构
抗体的异质性
五类免疫球蛋白的生物学特性
免疫球蛋白基因及抗体的多样性
人工制备抗体
一、概述
概念 具有抗体活性或化学结构与抗体类似的球蛋白。
类型
分泌型(secreted Ig, sIg)
膜型(membrane Ig, mIg)
理化性质
属球蛋白,在电泳图谱上大部分抗体活性在球蛋白,具有异质性。
二、Ig的结构(IgG 为例)
重链与轻链
可变区和恒定区
铰链区
功能区
其它成分
水解片段
基本结构
* 由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的四肽链分子。
重链与轻链
* 重链(heavy chain, H链) 约450-550氨基酸
1)根据重链恒定区抗原特异性不同,可将重链分为5种:、、、、。其相应Ig为IgG、IgM、IgA、IgD、IgE,

* 轻链(light chain, L链) 约210个氨基酸
1)根据轻链恒定区抗原性不同,分为和两种。
2)在不同种属的动物与链的比例不同:
人: 2:1
小鼠:20:1
可变区和恒定区
(variable region,V区):位于Ig分子N端,占轻链1/2和重链1/4或1/5;不同抗体其IgV区氨基酸组成和排列有较大差异,并决定抗体与抗原结合的特异性;
* 超变区(hypervariable region, HVR):在VL和VH中,某些特定位置的氨基酸残基的排列顺序高度可变,此为HVR。轻、重链各有3个HVR。
*plementarity-determining region, CDR):超变区乃抗体与抗原(表位)特异性结合的位置,此为CDR。
* 骨架区(framework region, FR):V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对保守,此为FR。VH和VL各有4个FR。
(constant region,C区):位于Ig 分子的C端,占轻链1/2和重链3/4(IgA、IgD)或4/5(IgM、IgE)。在同一种属中,同一类重链和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒定。介导Ig多种生物学功能。
铰链区位于CH1和CH2之间可转动的区,含丰富的脯氨酸,易伸展弯曲,有利于Ig V区与抗原互补性结合;有利于暴露补体结合位点;对蛋白酶敏感。
其它成分
J链(joining chain)
分泌片(secretory piece, sp)
水解片段
功能区
Flexibility of immunoglobulins