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:把那些以共价键与酶蛋白结合比较
启动子
启动子:
45、
是基因转录时RNA聚合酶首先
相似点:错误!未找到引用源。均以DNA为模板;错误!未找到引用源。均需要依赖DNA聚合酶;错误!未找到引用源。聚合过程均是核苷酸间生成磷酸二酯键;错误!未找到引用源。均从5'至3'方向延伸成多聚核苷酸新链;错误!
6|8・血浆脂蛋白的分类及功能。
其中N的平均含量占16%,这是蛋白质元
素的一个特点。可用于测定蛋白质的含量——凯氏定氮法。蛋白质含量=,即1克氮所代表的蛋白质量(克数
」氨基酸的等电点:氨基酸的带电情况与溶液的PH直接相关,改变Ph可以使氨基酸带上正电荷或负电荷,也可以使它处于正负电荷数相等即静电荷为零的兼性离子状态,此时溶液的Ph即为氨基酸的等电点;
结构域:分子量较大的蛋白质常课折叠成多个结构较为紧密的区域,各行其功能,称为结构域。
肽键:蛋白质是由氨基酸通过肽键连接起来的,一个阿尔法—氨基酸的安吉与另外一个阿尔法—氨基酸的羧基脱水缩合所形成的化合物称之为肽,连接这两个氨基酸的化学键称为肽键。
一级结构:多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序,:指多肽链主链在一级结构的基础上,某些肽段借助氢键进一步的盘旋或折叠,从而形成有规律的构象。三级结构:多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构,称作三级结构。四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构。
一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产主的含有一个碳原子的有机基团。
$蛋白质的等电点I:当蛋白质溶液在某一定pH值时,使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。蛋白质在等电点时溶解度最小,静电荷为零。
蛋白质的二级结构:I是指它的多肽主链折叠的有规则重复的构象,但不涉及侧链上的原子在空间的排列。氢键是稳定二级结构的主要作用力。蛋白质二级结构一般都含有a-螺旋。P-折叠、P-转角和无规则卷曲等二级结构,。,。
4•蛋白质的变性作用:当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响,分子中的次级键被破坏,天然构象解体,致使蛋白质的理化性质改变并失去生物学活性的现象,这种现象叫蛋白贡的变性作用。
5蛋白质的复性:当变性因素去除后,有的变性蛋白质又可恢复到天然构象,这一现象称为蛋白质的复性。
不对称转录:
不对称转录:基因组中,按细胞不同份的发育时序、生存条件和生理需要,只有少部分基因发生转录。在DNA分子双链上,一股链作为模板指引转录,另一股不转录。模板链不总是在一条链上。
断裂基因:真核生物的结构基因由若干个编码区互相间隔但又连续镶嵌而成,去除非编码区再连接后课翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质编码,称为基因断裂。
超二级结构基本组合开/式:aa;BBB;肿口。
DNA的二级结构:——hargaff准则;。
:真核基因的顺式调控元件是基因周围能与特异转录因子结合而影响转录的DNA序列。其中主要是起正性调控作用的顺式作用元件,包括启动子,增强子;近年又发现起负性调控作用的原件-沉寂子。
反式作用元件:调控转录的各种蛋白质因子总称反是作用因子。以反式作用影响转录的因子可统称为转录因子。RNA聚合酶就是一种反式作用于转录的蛋白因子。在真核细胞中RNA聚合酶通常不能单独发挥转录作用,而需要与其他转录因子共同协作
8•密码子:存在于mRNA中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸密码单位。密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码,3个是作为终止密码子。
分子杂交:在复性过程中,双链分子的再形成可以发生在那些碱基序列完全互补或部分互补的不同的DNA之间或RNA与DNA之间,这种现象称为核酸分子杂交。
内含子和外显子:真核生物的基因通常都是断裂基因,保留在成熟的RNA中的序列称为外显子,插人的非编码序列称为内含子
增色效应:核酸变性后,对250nm处紫外光的吸收增加,,这种效应称为增色效应。
减色效应::双螺旋结构和3',5'-磷酸二酯键的形成都会由于碱基的相互遮挡而减弱碱基对紫外光的吸收,这种效应称为减色效应。
退火温度:热变性的DNA经缓慢冷却后即
课复性,这一过程称为退火。DNA的复性速度受温度的影响,只有温度缓慢下降才可使其重新配对复性。这一特性被用来保持DNA的变性状态。一般认为,比Tm低25摄氏度是DNA复,~I
12-Tm称熔解温度,J消光值A260达到最大值的一半时的温度。DNA的Tm值一般在70
核酸的变性:核酸分子中的H键断裂,双螺旋解开,变成无规则卷曲的过程。复性:变性DNA的两条单链的碱基可以重新配对,恢复双螺旋结构,这一过程称作复性。
:是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说,酶是具有催化功能的蛋白质。
191酶的活性中心」酶分子中直接和底物结合,并催化底物发生化学反应的区域叫作酶的活性中心。
20共价修饰:某种小分子基因可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上,引起酶分子构象变化邛而调节代谢的方向和速度
211辅豪通常把与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白,可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶。
别构酶:别构酶是通过调节因子作用酶产生别构效应的调节酶类,是代谢过程中的关键酶,它的催化性受其三维结构中的构象变化的调节。
:酶促反应速度达最大速度一半时的底物浓度。
23同工酶:I同工酶是指有机体内能够催化相同的化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构及性质却有所不同的一组酶。
23酶单位:酶活力的大小即酶含量的多少,
用酶活力单位表示,即酶单位。酶单位是指在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
23..酶活力:酶催化底物发生化学反应的能
力口
24l:TPP焦磷酸硫胺素FAD黄素腺嘌吟二核苷
酸FMN黄素单核苷酸NAD尼克酰胺腺嘌吟二核苷酸辅酶一NADP尼克酰胺腺嘌吟二
核—CoA辅酶A
电子传递链(呼吸链丿:电子由NADH或
FADH2到02的传递途径,由一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。
:储存在脂肪细胞中的甘油三酯,
被酯酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放人血,通过血液运输至其他组织氧化利用的过程,称为脂肪动员。
生物氧化:指物质在体内氧化生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程。包括物质分解和产I
P/O(磷氧比):指应用某一物质作为呼吸底
物,每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷;也即是每消耗1mol原子氧时生成的ATP的摩尔数。
乳酸循环:肌肉中酵解产生的乳酸,经血液循环,在肝脏异生成葡萄糖,再经血液运输被肌细胞摄取利用,构成乳酸循环。
底物水平磷酸化:由代谢分子的高能磷酸键转移给ADP生成ATP的方式;再合成ATP的方式。
:非糖物质包括甘油、乳酸、丙酮酸以及生糖氨基酸,在肝脏、肾脏基本上按照糖酵解的逆过程,转变为葡萄糖或糖原的过程。意义:•。
氧化磷酸化:电子从NADH或FADH2经
电子传递链传递到分子氧形成水,同时偶联ADP磷酸化生成ATP称为电子传递偶联的磷酸化或氧化磷酸化。33、糖酵解EMP:糖酵解是指葡萄糖在细胞质中,经氧化分解生成丙酮酸,并释放能量的过程。
SD序列:原核细胞mRNA上的用于结合原核生物核糖体的一段序列,位于起始密码子的上游。.
:对动物生理活动十分重要的,机体自身不能合成或合成不足而必需经由饲料供给的多不饱和脂肪酸,主要有亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸
:磷酸化合物水解释放的能量大于20千焦每摩尔。
转氨基作用:在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种a-酮酸的酮基上,生成一种相应的氨基酸,而原来的氨基酸转变为a-酮酸,这种作用称为转氨基作用。
共价调节酶:有些酶,在其它酶的催化下,其分子结构中的某种特殊的基团,能与特殊的化学基团共价结合或解离,从而使酶分子无活性与高活性形式相互转化。这种修饰作用称为共价修饰调节,这种被修饰的酶称为共价调节酶。
:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解,生成二氧化碳和水,同时释放出大量的
37、糖异生作用:由由非糖物质酶促转变成葡萄
糖或糖原的过程就称之为糖异生作用。
38•乙酰辅酶A:经过与草酰乙酸合成柠檬酸和脱羧,脱氢后重新生成草酰乙酸。使乙酰辅酶A完全氧化。~I
38、
的反应称为回补反映。
39、酮体」乙酰乙酸、卩-羟丁酸和丙酮,这三种产物统称为酮体。
39•血脂:是指人体血浆中的脂质,包括胆固醇、三酰甘油、磷脂和游离脂肪酸。
40、p-氧化作用:是指脂肪酸在氧化分解时,
a-碳原子和p-碳原子之间键发生断裂,每分解出一个二碳片段,生成较原来少两个碳原子的脂肪酸,由于是在P-碳原子上发生氧化,因此称p-氧化作用。
la-氧化作用:脂肪酸在一些酶的催化下,在a-
碳原子上发生氧化作用,分解出一个一碳单位CO2,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。这种氧化作用称为脂肪酸的a-氧化作用。
41:联合脱氨作用:转氨作用仅能使氨基在氨基酸之间转移,不能真正脱去氨基;而能催化氧化脱氨的L-谷氨酸脱氢酶活性很强,能将氨基真正除去,但只能专一地作用于L-谷氨酸。因此转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式称为联合脱氨作用。
44、半保留复制:I在DNA复制过程中,亲代DNA分子的两条链首先解螺旋和分离,然后以每条链为模板,按碱基互补配对原则,合成两条与模板链互补的新链。这样从亲代的一个双螺旋DNA分子形成了两个与原先的碱基序列完全相同的两个子代DNA分子。每个子代
DNA分子中有一条链来自亲代,另一条链是新合成的,这种的复制方式称为半保留复制。
半不连续复制:前导链连续合成,随后链断续合成的方式,称为半不连续复制。
:一组短的DNA片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段。在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。
也是特定的核苷酸序列,称为终止子。
:存在于mRNA中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸密码单位。密码子确定哪一种氨基酸参人蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码,3个是作为终止密码子。启动了:I是指确保转录精确而有效地起始的
DN
52、操纵子:一个
操纵了就是DNA分了中在
结构丄紧密连锁、仕信息传作用而协调表达的遗传结构
递中以个单位起
,也就是能够决定
一个独立生化功能的相关基因表达的调节单位。包括:结构基因、启动基因和操纵基因。:;
理化性质改变;。
DNA双螺旋结构模型要点:1•天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成,一条链的走向为5'到3',另一条为3'到5';,作为可变成分的碱基位于内侧;,。
RNA有几种及其作用:rRNA(核糖RNA)是蛋白质合成的场所;tRNA(转运RNA)在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用;mRNA(信使RNA)在蛋白质合成中起着模板的作用,编码氨基酸。
酶的催化特点:;;;
酶活性的可调控性;。
酶的专一性类型:;;。
酶的抑制剂中抑制作用的类型:可逆的抑制作用:不可逆的抑制作用。可逆抑制作用类型:
竞争性抑制作用;;。何为酶的竞争性抑制作用?有何特点?试举例说明之:1)有些抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点,一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合,可用透析或超滤的方式除去,二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例,加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
影响酶促反应速度的因素:(1)底物与酶浓度对反应的影响(当酶浓度高于底物浓度时,增加底物浓度,反应速度增加,二者成正比例关系;当底物浓度增加到一定程度时,反应速度与之就不成正比例关系了,但反应速度整体上还是在增加的。)(2)pH对反应速度的影响
(在酶促反应的体系中,环境的pH会影响酶分子中某些基团的解离程度,或不同程度地改变酶分子的空间结构,从而影响酶的催化活性。(3)温度对反应速度的影响(在一定的温度范围内,随温度的升高,催化反应的速度也会加快;但过高的温度会破坏没分子的空间结构,使酶失去催化能力。(4)激活剂和抑制剂对反应速度的影响(当激活剂的浓度逐渐大于抑制剂的浓度时反应速度相对加快,反之则慢。)
:1、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响;2、Km的大小近似的反应了酶与底物结合亲和力的大小;3、如果一种酶可以催化几种底物发生反应,就必然对每一种底物各有一个特定的Km;
:,通常占整个酶分子体积的1-2%;,酶的空间结构决定了酶活性中心的空间结构;
构成酶活性中心的氨基酸,通常在一级结构上相隔很远,但由于折叠和卷曲而彼此相互靠近,形成具有特定空间结构的区域;;;;。
:①对底物浓度
②酶浓度:在底物浓度大大超过酶浓度、温度和pH固定不变、反应体系中不含有抑制剂的情况下,酶反应速度与酶浓度成正比。③PH值:、过大都能使酶蛋白变性而失活。,同时,也可以影响底物和辅酶的解离程度,从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。④温度:化学反应速度随温度升高而加快。但是,酶是蛋白质,可能随温度升高而变性。在温度较低时前一种因素影响较大,反应速度随温度升高而加快。但是,温度超过一定数值之后,酶受热变性的影响占优势,反应速度反而随温度升高而减慢,从而形成倒V形或倒U形曲线。⑤激活剂:激活剂的作用是相对的。一种酶的激活剂对另一种来讲,可能是抑制剂。不同浓度的激活剂对酶活性的影响也不同,往往是低浓度下起激活作用,高浓度下起抑制作用。⑥某些物质并不引起酶蛋白变性,但是能够与酶分子上的某些必需基团相结合,改变其性质,从而使酶活性降低,甚至于|
25、流动镶嵌模型特点:1、膜的不对称性;2、膜的流动性。
被动运输两种方式:简单扩散和协助扩散28•呼吸链的组成:黄素蛋白铁-硫蛋白辅酶Q
(泛醌)细胞色素
呼吸链的工作原理:电子传递有严格的方向和顺序,即从电负性较大的传递体依次通过电正性较大的传递体逐步流向氧分子。
呼吸链的抑制剂作用部位:鱼藤酮抑制复合物I;抗霉素A抑制复合物III的电子传递;氰化物、叠氮化物、一氧化碳和硫化氢阻断细胞色素aa3至02的电子传递。
34、糖酵解EMP的生物学意义:1、糖酵解为糖的大量供能准备原料;2、氧化功能;3、糖酵解途径中形成的许多中间产物,可作为合成其他物质的原料。
35、三羧酸循环TCA的特点和意义:草酰辅酶A经过与草酰乙酸合成柠檬酸和脱羧脱氢后,重新生成草酰乙酸,使乙酰辅酶A完全氧化的过程。特点:1循环反应在线粒体中进行的不可逆反应。,氧化分解掉一分子乙酰基
循环主要经过两次脱羧,四次脱氢生成三分子NADH+H+、一分子FADH2和两分子C02。4..三羧酸循环的关键酶是柠檬酸和酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶系。意义:1、为生物体提供能量,是体内主要产生ATP的途径;2、糖类、蛋白质、脂类、核酸等代谢的枢纽。3、为生物体内多种物质的合成提供了碳骨架。
胆固醇的转化:1转化为胆汁酸及其衍生物2转化为甾类激素3转化为维生素
氨的代谢去路:1谷氨酰胺的生成2尿素的生成
36、磷酸戊糖途径HMP的生物学意义:1、产生了大量的还原能-NADPH,它参与生物体内多种代谢反应,发挥着不同的作用;2、磷酸戊糖途径中的许多中间产物是某些生物合成的原料;3、必要时提供能量;4、磷酸戊糖途径将组织内糖的有氧分解和无氧分解紧密联系起来。
42、氨基酸分解产物的去向:⑴酮酸1、重新合成氨基酸;2、转变成糖、酮体或脂肪酸;3、氧化降解产能。胺的代谢去向:1、胺类物质的氧化;2、转变成其他含氮活性化合物。
43、嘌吟核苷酸的从头合成:以5'-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供核糖,在此基础上逐步进行嘌吟环的“组装”。首先形成IMP(次黄嘌吟核苷酸),以后再转化为其它各种嘌吟核苷酸。嘌吟环各组成成分来源:合成嘌吟环前体分子中的谷氨酰胺,它提供了嘌吟环上的N3及N9两个原子;天冬氨酸提供N1;甘氨酸提供N7、C4和C5;CO2提供C6;甲酸盐提供C2和C8.
46、原核生物DNA复制的聚合酶:DNA聚合酶I、II、III。主要是聚合酶III
47、DNA的修复系统:复光活切除修复重组修复诱导修复(SOS修复)后三者称暗修复
48、真核细胞mRNA的加工:1、hnRNA被剪接,去除由内含子转录来的序列,将外显子的转录序列连接起来。2、在3'末端连接上一段约有20-200个腺苷酸的多聚腺苷酸(polyA)的“尾巴”结构;3、在5'末端连接上一个“帽子”结构;4、在内部少数腺苷酸的腺嘌吟6位氨基发生甲基化。
49、遗传密码的主要特征:1、密码的无标点性;
2、密码的不重叠性;3、密码的简并性;4、密码的摆动性;5、密码子的相对通用性;6、起始密码子和终止密码子。
50、蛋白质合成需要的辅助因子:起始因子、延长因子和释放因子。
51、肽链的延伸:进位、转肽和移位。
52、组成人体的化学物质有7种:糖、脂质、蛋白质、核酸、维生素、水和无机盐等
53•谷胱甘肽(GSH)的结构组成特点及生理功能:(1)结构特点:是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽,结构中有两个肽键,第一个肽键与一般的不同,是由谷氨酸-Y-羧酸与半胱氨酸的a-氨基组成。半胱氨酸残基上的巯基(-SH)是GSH的主要功能基团,具有还原性,在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,能还原细胞内的产生的H2O2,使其能变成还0和氧化型GSH即GSSG,GSSG在谷胱甘肽还原酶的催化下,由NADPH提供H再成长GSH。(2)生理功能:1、解毒功能:-SH基团噬核性,能与外源的噬电子毒素和致癌剂和药物等结合,避免毒物与DNA、RNA及蛋白质结合,保护机体免遭读物损害。2、还原功能:GSH是人体内重要的还原剂,GSH的-SH具有还原性,能保护蛋白质和酶分子的-SH免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。
DNA双螺旋结构模式特点:-磷酸为骨架得多核苷酸链,围绕同一公共轴呈右手螺旋,两股单链走向相反;
螺旋是以磷酸和戊糖组成骨架位于外侧,碱基在内测,按碱基互补形成A=T、G三C碱基对,A-T之间2个氢基,G-C之间3个氢键;3•双螺旋的直径为2nm,每10个核苷酸围绕一圈,,碱基平面与螺旋轴垂直;4•维持双螺旋横向稳定的主要是氢键,纵向稳定的力主要是碱基堆积力。
酶原与酶原激活及意义:有些酶在细胞内合
成或分泌或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体,必须在一定条件下,这些酶的前体水解开一个过几个特定的肽键,致使构想发生改变,表现出酶的活性,这种无活性的酶前体称作酶原。酶原向酶的转化过程称酶原的激活,其是指就是酶的活性中心暴露或形成的过程。意义:不仅保护细胞本身不受酶的水解破坏,而且保证酶在特定的部位与环境中发挥催化作用。
56•乙酰辅酶A的来源和去路:来源:1•糖代谢来源:糖酵解中由丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A。2•脂代谢来源:①脂肪动员产生的脂肪酸经脂肪P-氧化途径生成乙酰辅酶A。②酮体利用中由乙酰乙酸?乙酰乙酰辅酶A,乙酰乙酰辅酶A经乙酰乙酰辅酶A硫解酶作用生成乙酰辅酶A。丟路:。。。。
57•简述真核生物mRNA的结构特点:一:5‘端有帽子结构,大多数的真核mRNA在5'-端以7-甲基鸟嘌吟及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性。二:在真核mRNA的3‘末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸链接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构,因此认为它是在RNA合成后添加上的。随着mRNA存在的时间延续,这段聚A尾巴慢慢变短。因此,目前认为这种3'-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关.
举例说明蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白,他是2个a亚基和B亚基组成形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键,维系其四级结构的稳定性.
为什么说三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢的共同通路:1三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径2糖代谢产生的碳骨架最终进人三羧酸循环氧化3脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧央行进人三羧酸循环氧化,脂肪酸经B—氧化产生乙酰CoA可进人三羧酸循环氧化4蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进人三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后生成非必需氨基酸。
何谓糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异:1糖酵解指将葡萄糖转变成丙酮酸,并伴随着ATP生成的过程2糖酵解与糖异生的差别是糖酵解过程的三个关键酶由糖异生的四个关键酶代替催化反应。作用部位:糖异生在胞液和线粒体,糖酵解则全部在胞液中进行。
简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用:1)空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖,以维持血糖水平恒定2)糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径。
试述蛋白质的二级结构及其结构特点:蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,a-螺旋、[3-折叠、P-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。(1)a-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、,;d、每个残基的_NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是a-螺旋的主要因素。(2)3-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;
b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;
c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。(3)3-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。⑷无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。
&
反应条
糖酵解供氧不足
糖的有氧氧化
有氧情况
件进行部
胞液
胞液和线粒体
位
关键
酶
已糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸
合酶
产物能量
乳酸、ATP
1mol葡萄糖净得
ATP
1mol葡萄糖净得30
生理
迅速供能;某些组
^或32^mol^All
是机体获得能量的
意义织依赖糖酵解供能王要方式
64..简述复制和转录的相似点和区别点。
未找到
引用源。均
遵从碱基互补
区别
模板
复制
两股链均作
转录
模板链转录
模板
(不对称转录)
原料酶
dNTP
DNA聚合
NTP
RNA聚合酶
产物
酶
子代双链
mRNA
DNA
tRNA,rRNA等
配对A-T,G-CA-U,T-A,G-C
:血糖的来源:错误!未找到引用源。食物经消化吸收的葡萄糖;错误!未找到引用源。肝糖原分解;错误!未找到引用源。糖异生。血糖的去路:错误!未找到引用源。糖酵解或有氧氧化产生能量;错误!未找到引用源。合成糖原;错误!未找到引用源。转变为脂肪及某些非必需氨基酸;错误!未找到引用源。进人磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
65•简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用:(1)6-磷酸葡糖糖的来源:错误!未找到引用源。已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成。错误!未找到引用源。糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变产生。错误!未找到引用源。非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构产生。(2)6-磷酸葡萄糖的去路:错误!未找到引用源。经糖酵解生成乳酸。错误!未找到引用源。经糖的有氧氧化彻底氧化生成和ATP。错误!未找到引用源。通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,合成糖原。错误!未找到引用源。在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。作用—6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点,是各种代谢途径的共同产物,其代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
简述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位:线粒体内的氧化呼吸链有两条,NADH氧化呼吸链和FAD氧化呼吸链,其组成和排列顺序分别为:NADH-复合体错误!未找到引用源。-CoQ-复合体错误!未找到引用源。-Cytc-复合体错误!未找到引用源。-;
琥珀酸-复合体错误!未找到引用源。-CoQ-复合体错误!未找到引用源。-Cytc-复合体错误!未找到引用源。-。两条呼吸链在泛醌处交汇,第一条呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位,第二条呼吸链有两个氧化磷酸化偶联部位;分别是:复合体(NADH-CoQ)、复合体错误!未找到引用源。(CoQ-Cytc)、复合体错误!未找到引用源。(Cytc-a-)。
简述体内氨基酸的来源和主要代谢去路:体内氨的主要来源:(1)食物蛋白质的消化吸收;(2)组织蛋白质的降解;(3)机体自身合成的营养非必需氨基酸。主要去路:(1)合成组织蛋白;(2)脱氨基作用,产生的氨主要合成尿素,a-酮酸转变为糖或脂类,合成营养非必需氨基酸,氧化供能。(3)脱羧基作用生成胺类;(4)转变为其它含氮化合物。
电泳法密度功能
法
乳糜CM转运外源性甘油三
微粒前p-脂
VLDL
脂和胆固醇转运内源性甘油三
蛋曰
p-
LDL
酯
转运内源性胆固醇
脂蛋曰
a-
HDL
参与胆固醇的逆向
脂蛋白转运
一•蛋白质。
1。各种蛋白质氮元素的含量比较接近,平均为16%。=100g样品中蛋白质含量(g%)
2。具有紫外吸收能力(280nm波长处)的氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸;■色氨酸含吲哚环)吸收最强。
3。蛋白质的一级结构决定它的空间结构和生物学功能,该结构指多肽链中氨基酸的排列顺序;
靠共价键(肽键和二硫键)维系结构稳定。
4。蛋白质的三级结构指多肽链中所有原子的相对空间位置,靠疏水作用维系结构稳定。
5。蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,各亚基的结合力主要是氢键和离子键。
6。肽单元:参与肽键构成的六个原子,位于同一平面上。具有一定程度双键性能,不能自由旋转。
7。氨基酸分为:非极性脂肪族~,极性中性~,芳香族,酸性~(天冬、谷),碱性~(赖、精、组)
8。R含羟基:苏丝酪;含硫:半胱、蛋;支链:亮、异亮、缬;脯氨酸是亚氨基氨基酸。
9。稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的水