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青霉素结合蛋白研究进展.docx


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青霉素结合蛋白研究进展.doc##粮食局XX年工作情况及XX年工作思路
县委、县政府:在县于细菌表面的一种膜蛋白,是β_内酞胺类抗生素的主ì要作用靶位。不同细菌其种圪类及含量均不相同。但各种ォ菌种的PBPs又有许多类慎似的结构与功能,在细菌生瑛长、繁殖中发挥重要作用。摈PBPs结构与数量的改变濡是产生细菌耐药的一个重要弁机制。现今,各类抗生素虽睢种类繁多,但在耐药菌的治膂疗中仍缺乏有效手段。因此¤近年来围绕PBPs开展了氰大量的研究工作,试图从分绻子结构与基因水平认识PB杈Ps,探求细菌耐药的机制ㄏ,企图获得更有效的治疗手段。
1 PBPs研究简吧史及基本概念
尽管临床上颔很早就开始应用青霉素,但憬到20世纪50年代,人们析才认识到青霉素是通过干扰妙细菌的表面结构而起作用的槲。60年代,细菌细胞壁的扣结构被阐明,为人们认识青丹霉素作用机制及PBPs奠胄定了基础。:发现青霉素结合蛋白,用裰放射性同位素标记的青霉素堂可以标出细菌表面的PBP暝s,但后来的研究发现并非获所有PBP均是青霉素作用的致命靶位。所有细菌都含椐有多种青霉素结合蛋白,不碹同菌属其PBPs含量、种睥类各不相同,不同的抗生素羝通过与不同的PBP蛋白结科合而产生不同的抗菌活性。瑜因此,与不同PBP结合的
瘩抗生素可联合应用,往往产昕生协同作用。
每个菌种都漉有一套特异的PBPs,称鸟PBPs谱。在一种菌种中赵PBPs按分子量大小排序ǔ,分别称PBPI,PBP2,PBP3......ь。PBPl为分子量最大的晟一种。不同菌属PBPs的沼生理功能很相近,而且分子怄结构上也有其相关及相似性。PBPs含量很少,仅占玩细胞膜蛋白总量的1%,不瞌同PBP含量变化很大,如睃大肠杆菌中高分子的PBP伥I,PBP2和PBP3量冻很少,而低分子PBPS和带PBP6却占PBPs量的淫70%—90%。各种PB湛P与抗生素亲和力相差亦很齄大。亲和力大小一般用。表蔷示;指使-青霉素G结合减籽少50%时该抗生素浓度,其值越高,示药物亲和力越贝小。
研究PBPs的方法;与技术不断地发展。比如现迮已用分子生物学方法研究P寨BPs分子结构,基因构成愉与变异,通过基因重组研究钇PBPs功能等。但传统的ぉ方法仍是研究的基本方法,比如用超声技术粉碎细菌,呸离心分离胞膜,用Trit敏onX-100从胞膜中分崞离PBPs,用一青霉素G鲨标记PBPs,用胶体电泳镭分离PBPs等。
2各种
PBPs在不同菌种中各不侏相同,但对其分子结构,生诎理功能的研究发现每种菌种均有特异PBPs,PBP瘩s的生理功能直接影响与其频结合的抗生素的抗菌活性,匈这方面的研究已积累了大量
,儋为了研究者能迅速了解这方祆面研究进展,以下以大肠杆婺菌和肺炎球菌为例说明研究测近况。
对大肠杆菌PBP壮s的研究最早开展,也是研翥究最多的,比较具有代表性辙。大肠杆菌含6种PBP,猓依次为PBPI,PBP2嶝,,PBPS,PBP6。
大肠杆菌PBP1主要功能为维持细胞形态,可分成P驸BP1a,PBPlbs两部分。分布于细胞外膜①。是细菌烦生长的重要蛋白,,

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  • 时间2017-12-23
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