免疫球蛋白.ppt

第二章免疫球蛋白 概述
19世纪80年代后期,von Behring等发现了“杀菌素”即抗体。
抗体是浆细胞所产生的(来源)
一种生物活性蛋白(性质),
它主要存在于血清等体液中(分布),
能结合抗原并产生许多免疫学效应(功能)。
1937年,Tiselius证明抗体属于球蛋白,故抗体又被称为球蛋白或丙种球蛋白。
有许多具有抗体结构或功能的生物大分子陆续被发现。1968和1972年的国际大会上,将具有抗体活性或结构的球蛋白命名为免疫球蛋白。免疫球蛋白有两型。
它和抗体有异同点。
第一节免疫球蛋白的结构
一免疫球蛋白的基本结构
相同重链和轻链连接的四肽结构,IgG由三个相同的节段组成Y形分子,单体,基本单位。
A 重链和轻链
B 可变区和恒定区
C 铰链区
A 重链和轻链
重链
分子量比较大,据恒定区氨基酸的组成和排列顺序的不同,可分为5类(同种型)。不同的同种型有不同的特征。
同一类据铰链区氨基酸的组成和重链二硫键的数目及位置的不同,分亚类IgG有四亚类,IgA有两个。
轻链
分子量比较小,据恒定区氨基酸的组成和排列顺序,可分为2型。同一Ig上的两轻链同型。同一种属的比例是固定的。
据链区个别氨基酸的差异,可分不同亚型1-4
B 可变区和恒定区
可变区
两条链的近N端110个氨基酸变化比较大,称为可变区。即VH ,VL 。
其中有的区域特别易变化,称为高变区。即HVR1-3。其它部分叫骨架区FR1-4 。
高变区是抗原的结合部位,与抗原决定基形成一个互补的表面,称互补决定区,CDR1-3
恒定区
两条链的近C端的氨基酸变化比较小,称为恒定区,CH ,CL
不同类的Ig的长度不同。如CH1-3(4) 而同种的同类Ig的恒定区比较固定,故有相同的二抗