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乳铁蛋白
乳铁蛋白不仅参与铁的转运,而且具有广谱抗菌、抗氧化、抗癌、调节免疫系统等强大生物功能,被认为是一种新型抗菌、抗癌药物和极具开发潜力的食品和饲料添加剂。
乳铁蛋白(Lactoferrin,Lf) 是一个大约有700个氨基酸残基构成的、分子量约为80KDa的单体糖蛋白,属于转铁蛋白家族,主要由乳腺上皮细胞表达和分泌。因其晶体呈红色,故也有学者称之为“红蛋白”。
定义
乳铁蛋白广泛分布于哺乳动物乳汁和其他多种组织及其分泌液中(包括泪液、精液、胆汁、滑膜液等内、外分泌液和嗜中性粒细胞,-,是牛乳中的10倍(-),占普通母乳总蛋白的20%。
分布
血液中乳铁蛋白主要来自中性白细胞,骨髓、子宫内膜及胎盘等也能分泌少量的乳铁蛋白进入血液。
人在泌乳期间,乳铁蛋白含量随着泌乳时间的不同而发生变化,如人初乳中乳铁蛋白可达6-14mg/ml,常乳期降至1mg/ml。
乳铁蛋白由700个左右的氨基酸组成。,有692个氨基酸残基;,由689个氨基酸组成。
乳铁蛋白 N 端(1 ~338) 与 C 端(339 ~692) 两个球状结构相应位置上有 37% (125 个) 的氨基酸完全相同。
结构及性质
人乳铁蛋白与牛乳铁蛋白结构相似,氨基酸残基组成单链,两端折叠成球形(N叶和 C 叶),中间由一段螺旋肽链连接呈现“二枚银杏叶型”结构。
在晶体结构中Phe17~Leu29间肽链形成α-螺旋结构,Ser33~Arg39间无规则卷曲结构并使一个平行β-折叠结构与N 端相连。Phe17 ~Leu29间肽段具有较强的抗菌活性,如果将其a -螺旋变成β-折叠结构抗菌活性有较大提高,可能是由于
β-折叠结构易于细菌表面接触的缘故。
每个分子中有2个金属结合位点,每个位点可结合一个Fe3+ 和一个HCO3- 或 CO32-
乳铁蛋白对胰蛋白酶类具有很强的抗降解能力,尤其是结合铁离子后抗降解能力增强,因此在肠道内不易被降解,能以完整分子的形式被吸收。这种抗蛋白酶水解的特性可能与糖基化有关。
在铁离子结合结构域中包括三个阴离子配子体(两个酪氨酸残基,一个天冬氨酸残基)和一个组氨酸残基,可与铁离子形成稳定的结合。
在酸性条件下对热稳定; 在碱性条件下,高于80℃即开始凝胶化。
根据Lf结合Fe的多寡,可将其分为缺铁型乳铁蛋白(apoLf)、铁半饱和型乳铁蛋白和铁饱和型乳铁蛋白(Holoix)三种形式。不同形式的Lf具有不同的抗变性能力,其抗巴氏杀菌热变性能力依次为:Holoix > 铁半饱和型乳铁蛋白>apoLf 。
,人Lf的等电点为6左右。