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乳铁蛋白
简介
主要内容
1、乳铁蛋白的概念
2、乳铁蛋白的生理功能及原理
3、影响乳铁蛋白活性的主要因素-铁饱和度
什么是乳铁蛋白?
Groves于1960年首先从牛乳中分离获得,由于蛋白质与铁结合形成红色的复合物,故始称为红蛋白。Blanc和Isliker(1961)将他们从人乳液分离出来,正式命名为乳铁蛋白。
乳铁蛋白(lactoferrin,LF)是一种铁结合糖蛋白,相对分子质量为70 000~80 000,对病原性微生物具有初级防御作用.
LF广泛存在于乳汁、唾液、泪液等外分泌物或血浆中.
乳铁蛋白的结构奥秘
LF分子由一条多肽单链和两条多聚糖侧链组成。人乳和牛乳LF的三维结构非常相似,约有70%的氨基酸序列一致。人和牛的乳铁蛋白与Fe3+的结合能力分别为95%和93%。
来源
乳铁蛋白主要是从牛奶中提取
1kg鲜牛奶仅能提取2-4mg乳铁蛋白,提取比例为出约1/25000-50000
2、乳铁蛋白的生理功能及原理
1、抗-菌、病毒、寄生虫的作用及原理 ——夺铁
(是细菌生物氧化酶所必需的)。
实验1.
1、两个相同的培养基(甲、乙)加入15个大肠杆菌少量的Fe3+(1毫克)每次观察间隔时间为3个小时
2、在甲培养基中加入普通的蛋白质,乙培养基中加入乳铁蛋白(铁饱和度8%)
3. 每隔3小时后在加入2毫克Fe3+
有研究表明当培养基中加入Fe3+时,随Fe3+浓度的加大抑菌作用减弱,当加入过量的Fe3+抑菌作用完全消失,这证明LF通过与细菌竞争铁离子达到抑菌的目的。
1、抗-菌、病毒、寄生虫的作用及原理 ——吸附和阻止
2、乳铁蛋白可粘附于细菌胞膜通过改变膜的通通性而使细菌死亡,可阻止病毒吸附于靶细胞上从而防止感染和阻止病毒复制。