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第三节 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构：
蛋白质多肽链骨架的规则排列
1
一 肽平面（peptide plane）：
蛋白质多肽链是由许多的氨基酸以肽键连接形成的，其基本结构是：
H O H O H O
NH2 -Cα-C-N-Cα-C-N- Cα-C-N- …
R H R H R H
其中虚线框内的部分形成一个肽(基)平面。
2
肽平面结构特征:
肽键长=º，具部分
双键性质，不能自由旋转
肽单位上的六个原子
都位于同一个平面上，因此肽平面具有刚性
在肽单位中，C=O与N–H 或两个C呈反式排布。
除Pro外，N–C（）和C–C（）都是单键，可以绕键轴自由旋转，其旋转角度分别用和表示，称为二面角（dihedral angle）
N
C
O
H
C
C


º
º
º
º
3
4
二面角取值的定义：
从C看N1：顺时针转，为正
逆时针转，为负
从C看C2：顺时针转，为正
逆时针转，为负
C–C，两侧:
C–N1与 C2=O呈反式： =0º
顺式：=180º
N–C 两侧:
C–C2与N1–H呈反式：=0º
顺式：=180º
N
C
o
5
完全伸展的多肽主链构象
α-碳原子
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
多肽主链构象
酰胺平面
Φ=00，ψ=00
侧链
非键合原子接触半径
6
二 Ramachandran 图(拉氏图，   map)
允许区（%）：非键合原子之间的距离都不小于标准接触距离,为最稳定的构象类型。右手-螺旋，-折叠，胶原螺旋等。
部分允许区（<13%）：
和所决定的构象是立体
化学所允许的，但不够稳定。
如： 310-螺旋，-螺旋和左手
-螺旋等。
不允许区（~80%） ：
非键合原子之间的距离小于
极限值， 和值所决定的构
象是立体化学所不允许的。
Aº
C
N
O
H
C

()
()
…
N

()

()
O

()
H

()

()

()
7
三 二级结构类型:

(一) 螺旋结构: 主要维持力是氢键
整数螺旋，非整数螺旋； 右手螺旋，左手螺旋
1. -系螺旋 ：
O H
- C [ NH - CH R - CO ]n N -
n: 每个NH与其前第n个肽单位的CO形成氢键
N: 氢键所封闭的环内原子数 N=3n+4
S: 每圈螺旋所包含的aa残基平均数
SN
8
(1) 右手-helix ( 13r )：
 = - 57º，  = - 48º
结构特点:
完全符合立体化学原则
n=3 N=13 S=
半径 r =º
右手，螺距=,
, /aa残基
螺旋之间形成链内氢键，
氢键的取向平行于螺旋轴
9
 螺旋的极化与帽化 (helix dipole and capping)
肽链中氢键的取向，使-helix整个成为一个偶极
N-端积累正电荷；C- 端积累负电荷
帽化（capping）：