蛋白质化学蛋白质分子结构与功能关系PPT教案.pptx

会计学
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蛋白质化学蛋白质分子结构与功能关系
(一)肌红蛋白的三级结构
共有8段α-螺旋，占全部序列的75%。整条肽链折叠成紧密球状，疏水侧链大都在分子内部，极性、带电荷的侧链则在分子表面。其分子表面形成一个深的疏水口袋，血红素通过与周围氨基酸残基的次级键以及血红素铁与近端的His形成的配位键而“藏”在洞中。
该口袋允许O2进入。
CO也能与血红素结合，CO的毒性是因为它与血红素的亲和力更大，从而阻止O2与血红素的结合。
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（二）辅基血红素结构
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二价态的血红素铁结合氧气
三价态的血红素铁不能结合氧气
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
H
C
C
H
H
C
C
H
C
H
3
C
H
=
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
C
H
3
C
H
3
H
3
C
H
2
C
F
e
2
+
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
N
C
C
C
C
H
C
C
H
H
C
C
H
C
H
3
C
H
=
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
2
C
O
O
-
C
H
2
C
H
C
H
3
C
H
3
H
3
C
H
2
C
F
e
3
+
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（三）O2与肌红蛋白的结合
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肌红蛋白的三维结构
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血
红
素
在
蛋
白
中
的
位
置
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O2 及 CO 与肌红蛋白血红素Fe的结合
氧合肌红蛋白
结合咪唑和CO的游离血红素
肌红蛋白：CO复合物
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（四） O2的结合改变肌红蛋白的构象
未结合氧时，5个配位键，；结合氧时， Fe被拉进卟啉环， ； His同时被拉动引起构象改变。 Fe的这一微小移动对血红蛋白有显著的影响。
见P255图6-5
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二、血红蛋白 (hemoglobin, Hb) 的结构与功能
(一)血红蛋白的结构
(二)氧结合引起的血红蛋白构象变化
(三)血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线）
(四)H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
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