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生物化学重点总结.doc


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第一章蛋白质的结构与功能 种基本氨基酸中,除甘氨酸外, 其余都是 L-α- 氨基酸. 2. 支链氨基酸( 人体不能合成: 从食物中摄取): 缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3. 两个特殊的氨基酸: 脯氨酸: 唯一一个亚氨基酸甘氨酸: 分子量最小,α-C 原子不是手性 C 原子,无旋光性. 4. 色氨酸: 分子量最大 5. 酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6. 侧链基团含有苯环:苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7. 含有— OH 的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8. 含有—S 的氨基酸:蛋氨酸和半胱氨酸 9. 在近紫外区( 220 — 300mm )有吸收光能力的氨基酸: 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10. 肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11. 肽键平面:肽键的特点是 N 原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N 键具有部分双键性质, 不能自由旋转, 因此。将C、H、O、N 原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上,这一平面称为肽键平面 12. 合成蛋白质的 20 种氨基酸的结构上的共同特点:氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13. 是天然氨基酸组成的是:羟脯氨酸、羟赖氨酸,但两者都不是编码氨基酸 14. 蛋白质二级结构的主要形式: ①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点:以肽键平面为单位, α— C 为转轴,形成右手螺旋,每 个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺径为 ,维持α- 螺旋的主要作用力是氢键 15. 举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系: 镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异( 一级结构的改变), 能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系: a. 别构效应,某物质与蛋白质结合,引起蛋白质构象改变,导致功能改变。协同作用,一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与 Hb 一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb 的别构( 变构) 效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化, 构象决定功能。 b. 变性作用, 在某些物理或者化学因素的作用下, 蛋白质特定的空间构象被破坏本质: 破坏非共价键和二硫键,不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系④ Anfinsen 实验: 可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物,并使酶活性暂时降低或消失;采用透析或超滤将未结合抑制剂除去,则抑制剂和酶蛋白复合物解离,同时酶活性逐步恢复⑤综上, 一级结构决定蛋白质的构象, 构象决定功能, 若一级结构改变并不引起构象改变, 则功能不变,若一级结构改变引起构象改变,则功能改变。 16. 蛋白质一级结构:氨基酸序列, 化学键:肽键、二硫键蛋白质二级结构:蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置, 化学键:氢键蛋白质三级结构: 在二级结构和模体等结构层次的基础上, 由于侧链 R 基团的相互作用, 整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲, 化学键:疏水键、离子键、氢键、范德华力蛋白质四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局, 化学键: 疏水键、氢键、离子键 17. 在某一 pH 下, 氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同, 成为兼性离子, 成电中性,此时的 pH 值为该氨基酸的等电点。 18. 蛋白质胶体稳定的因素: ①颗粒表面电荷②水化膜第二章核酸的结构与功能 1. DNA 主要存在与细胞核内, 是遗传信息的携带者;RNA 主要分布在细胞质中, 主要参与蛋白质的合成. 核酸的基本组成单位是核苷酸, 核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。 DNA 碱基: AGCT ,RNA 碱基:AGCU 腺苷酸( AMP ) 鸟苷酸( GMP ) 胞苷酸( CMP ) 尿苷酸( UMP ) 脱氧腺苷酸( dAMP ) 脱氧鸟苷酸( dGMP )脱氧胞苷酸( dCMP )脱氧胸苷酸( dTMP ) NMP: 一磷酸 NDP: 二磷酸 NTP: 三磷酸 2. 核苷( 脱氧核苷) 中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸, 核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸 3. 核酸的一级结构:核苷酸的排列顺序 DNA 的二级结构: ? DNA 的双螺旋结构① DNA 两条链反向平行,形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部, 碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟, 相间排列④碱基平面与螺旋中心轴垂直 A=T,G ≡C 配对,每 10 个碱基对, 螺旋上升一圈,螺距为 nm

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  • 时间2016-06-21
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