蛋白质空间结构.ppt

影响构象的因素环境(外因) 自身(内因) 与溶剂分子相互作用受溶液 pH 和离子组成、强度影响氨基酸序列酰胺平面亲水性电荷 R间相互作用 1、氢键() 具有()性、()性主链之间二级结构侧链之间三、四级与水之间成水化膜,溶解稳定构象的作用力蛋白质分子中()等可以形成 2、范德华力() 3、疏水作用 4、盐键() 5、二硫键() 疏水基团为避水而接近聚集疏水基团之间的范德华力非共价键的统称() 氢键、范德华力、疏水作用、盐键等的统称() 蛋白质分子中()等可以形成蛋白质分子中()等可以形成蛋白质分子中()等可以形成蛋白质分子中()等可以形成 C α C αC αψφ碳原子氮原子氧原子氢原子 R基团二面角φ NC ψ CC 多肽折叠的空间限制拉氏构象图-180 °-120 °-60 ° 0 °+60 °+120 °+180 ° φ+180 °+120 °+60 °Ψ 0 °-60 °-120 °-180 ° β折叠区α螺旋区——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式一、α-螺旋( α-helix )(重点、难点) ()和()于()年提出。 1、结构要点: (1)一条肽链绕成螺旋,每圈有 个氨基酸,螺旋间距离为 ,每个残基沿轴旋转 100 °。(2)螺旋稳定因素为氢键。每个肽键的羰基氧与远在其后第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键。氢键的走向平行于螺旋轴。—C—(NH —C— CO) 3 N — OH H R (ns) 第一节二级结构 个氨基酸残基 氢键( 3 )R侧链基团伸向螺旋的外侧。 RRRR R R R R R螺旋的横截面( 4 )绝大多数为右手螺旋。因为左手螺旋中 R基团的空间位阻大, 所以,多聚甘氨酸可以左手螺旋。 2、影响α螺旋形成的因素形成氢键的原子脯氨酸为亚氨基酸,其残基主链无氢。β碳原子上的侧链位阻异亮、缬、苏、 R基团的电荷同性相斥如多聚谷氨酸, pH4 以下可, pH4 以上不可螺旋的偶极矩每一个酰胺平面为一个偶极矩。螺旋帽化螺旋的前四个和后四个残基不形成氢键, 由其它化合物提供氢键配偶体。螺旋中酰胺平面是同方向,所以,整个螺旋是一个偶极矩。氨基端正、羧基端负二、β-折叠结构( β-pleated sheet )(重点) 是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列,依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片,氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 C αC αC αC αC αC αRR RRRR NNC NN C C C 平行反平行β-折叠片中,相邻多肽链平行或反平行(较稳定)。氨基酸残基伸展长度 。