运铁蛋白与储铁蛋精选课件.ppt

关于运铁蛋白与储铁蛋
第一页，本课件共有20页
运铁蛋白(TF)的分类：
血清运铁蛋白(Serum transferrin)
乳铁蛋白(lactoferrin,LF)
黑素运铁蛋白
伴清蛋白
第二页，本课件共有20页
以乳铁蛋白(LF)为例说明：
人乳铁蛋白分子的三维结构图
第三页，本课件共有20页
Baker等用X射线分析法得出了人LF的完整晶体结构，即两个结构基本相同的叶——N-叶和C-叶，中间由一段螺旋肽链(A图c处)连接。
每个叶片形成两个相似的结构域，其中N端——N1，N2，C端——C1,C2，且两结构域间存在一狭缝以结合Fe+3。因此每个LF分子可结合两个Fe+3。
第四页，本课件共有20页
运铁蛋白与金属离子结合



两个Fe3+均与两个酪氨酸(Tyr)中的酚羟基氧，天冬氨酸(Asp)中的羧基氧，组氨酸(His)中的咪唑氮，以及CO32-中的两个氧配位，形成畸变八面体构型。
第五页，本课件共有20页
运铁蛋白的构象变化
底物（Fe3+）和半阴离子（CO32-）对人运蛋白N叶片构象变化的影响
第六页，本课件共有20页
X射线分析发现，Fe3+结合LF之后会引起LF的构象发生变化，即Fe3+结合到LF的裂缝内部之后，相应的两结构域闭合，使得LF分子结构更加紧密。
这种构象的变化，解释了铁饱和的LF分子（Fe-LF)比脱铁的LF分子（Apo-LF)更不易于变性和水解的原因。
第七页，本课件共有20页
运铁蛋白的功能：
通过结合，输运，解离来控制Fe+3在体液中的含量，从而避免Fe+3的沉降，进而维持Fe+3的可利用性。
运铁蛋白与Fe+3紧密结合可阻止Fe+3对自由基形成的催化作用，起到抗毒作用。
运铁蛋白与Fe+3紧密结合可阻止细菌与Fe+3的结合，起到抗菌的作用。
第八页，本课件共有20页
Fe3+释放动力学机理：
双铁运铁蛋白Fe3+脱除的过程如下
Tf-FeN
FeC-Tf-FeN apoTf
Tf-FeC
k1C
k2C
k1N
k2N
实验测得的反应速率常数 K1N=K2N=KN
K1C=K2C=KC
第九页，本课件共有20页
储铁蛋白( ferritin ) 是一种球状蛋白，包含24个亚基，是原核生物与真核生物最主要储存铁离子的蛋白质，主要功能是让铁离子的储存维持在可溶而且对细胞无害的状态。没有与铁离子的储铁蛋白称为原储铁蛋白 ( apoferritin )。
第十页，本课件共有20页