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09new蛋白化学VCD双语
第一节 蛋白质的分子组成：
一、氨基酸amino acid的结构 1、氨基酸的分子结构：
2、 氨基酸的连接方式：肽键
R1 R2
09new蛋白化学VCD双语
第一节 蛋白质的分子组成：
一、氨基酸amino acid的结构 1、氨基酸的分子结构：
2、 氨基酸的连接方式：肽键
R1 R2 H2N C C N C COOH  H H H
O
peptide bond
二、氨基酸的分类（P30）
① 中性neutral氨基酸② 酸性acidity氨基酸③ 碱性alka’lescence氨基酸
三、氨基酸的理化性质：
1、茚三酮反应
茚三酮（氧化型）
茚三酮（还原型）
蓝紫色化合物
（吸收峰：570nm）
AA
醛
2NH3
茚三酮（氧化型）
NH3+ 　　　　　 NH3+ 　　　　　 NH2 |　　　　　 +OH- | 　　　 +OH-　　 |R-CH-COOH R-CH-COO- R-CH-COO- 　　　　　　+H+　　　　　　　 +H+ 阳离子　　　　 两性离子　　　　　阴离子pH<pI 　　　　 pH=pI　　　　　 pH>pI
2、是两性电解质ampholyte
氨基酸的等电点 isoelectric pH (pI) : 当氨基酸带相等的正、负电荷数时，溶液的pH值。

不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它
们具有不同的分子结构，包括共价键结构与空间结构：
一级结构、二级结构、三级结构、四级结构
第二节 蛋白质的分子结构
一、肽
（一）肽的形成
（二）蛋白质是大分子肽
（三）体内重要的肽：GSH
二、蛋白质的一级结构primary structure  蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序sequence，它决定蛋白质分子的二级和三级等高级结构。
三、蛋白质的二级结构secondary structure 多肽链中主链main chain原子在各局部的空间排列spacial arrangement 分布状况，不涉及各R侧链side chain的空间排布。 主要的二级结构：α-螺旋helix、
β-折叠pleated sheet、
β-转角bend/turn
a-螺旋：
B-折叠：
朊病毒Prion,Prp
Prpc细胞朊蛋白，正常糖蛋白，功能与神经系统、T淋巴细胞信号转导、核酸代谢有关，在神经元表达最高，富集于突触处， α-螺旋，对蛋白酶敏感
PrpSc朊病毒， β-折叠，不溶、具感染力： PrpSc与Prpc结合， Prpc变PrpSc
Prion病：疯牛病。传染病，遗传病，与分子生物学中心法则和蛋白质折叠的Anfinsen原理抵触。氨基酸排列一致但构象却不同，免疫不识别
蛋白质的生理功能：1、结构功能——结构蛋白质 2、催化功能——酶3、调节功能——某些激素、钙调蛋白、受体4、运动功能——肌蛋白5、运输功能——血红蛋白6、防御功能——抗体、补体、干扰素7、血凝功能——纤维蛋白原8、遗传功能——核蛋白9、营养功能——白蛋白
第三节 结构与功能的关系
蛋白质是动态弹性分子，构象总是处于某种程度的弹性互变中。
配体ligand:
*蛋白质可以与其他分子结合而在一定程度上改变构象，从而改变功能与之结合的分子就称为配体。
*配体可以是蛋白质，也可以是其他分子
蛋白质-配体的结合具有专一性，这对维持生命系统的高度有序性至关重要
一、一级结构决定高级结构，空间结构影响功能、活性
* 蛋白质与配体之间的结构适应称为诱导契合
*一种蛋白质可能结合几个相同或不同的配体，每一配体都有自己的结合位点。一个配体的结合改变了蛋白质的构象，改变了其余结合点的亲和力，从而影响其他配体的结合。
*