蛋白质结构论文.doc

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LUOYANG NORMAL有三种根本类型Q一螺旋,件折叠,卜转角及无规卷曲等。
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超二级构造是由假设干相邻的二级构造单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则,在空间上能识别的二级构造组合体,充当三级构造 的构件,但没有完整的构造域 (d。-m al)n。
蛋白质的三级构造是指主链和侧链构象的相互作用,使肤链在二级构造的根底上进一步在空间自由卷曲折迭,包括(1)全Q一螺旋(2) 全卜折叠(3)a一螺旋和件折叠交替(4)a一螺旋和各折叠分别聚集存在,其构造单元是a一螺旋和件折叠两种。
蛋白质的四级构造是由二条或更多条肤链组成,各具有一、二、三级构造,各亚基之间,是以非共价键互相连接契合而成的蛋白质大分子,如血红蛋白是由四个亚基组成一个功能单位的简单四聚体,由两条一样的a链和两条 p链组成,是肌红蛋白的四倍,肌红蛋白的构造相当于血红蛋白的一个亚基,血红蛋白的Q链、p链和肌红蛋白都有相似量的右平a一螺旋区以及相似的长度、弯折的角度和方向,所以它们的功能相似,不全一样。[3]
3蛋白质构造的研究方法
研究蛋白质构造的方法分为2种,即实验测定和理论预测。实验测定蛋白质三维构造的方法主要采用*射线晶体衍射法(*-ray diffraction method)和核磁共振波谱法(nuclearmagnetic resonance spec-troscopy,NMR)。*射线衍射法[4]是目前最有效的构造测定方法,但包括蛋白质晶体的形成和培养没有普遍适用的规律、晶体构造测定的周期较长、有些蛋白质很难形成结晶(例如膜蛋白一般不溶于水,在水溶液中容易聚集为不溶性物质)等缺点,使*射线衍射法在测定蛋白质构造中的应用受到限制
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。多维核磁共振波谱法可以直接测定蛋白质在溶液中的构象,一般只能测相对分子质量小于2×104u的蛋白质构造,并且要求蛋白质中不含有大量重复构造,该方法不但对样品纯度的要求较高,而且样品的需要量也大。
蛋白质序列数据库(Swiss-Prot)的序列数据增长极快,2006年2月报道蛋白质序列条目超过20万[5],相比之下,已测定构造的蛋白质数目却较少(3万多个)。缩小序列的蛋白质数量和已测定构造的蛋白质数量二者之间的差距,除了改善实验测定方法之外,急需建立和完善理论分析方法,这也是构造生物学的重要目标之一。此外,对于分析和处理这些海量的蛋白质序列和三维构造数据,理论预测方法的高通量和自动化使其成为最理想的选择。[6]
*射线晶体衍射法(*-ray diffraction method