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根底生物化学学习总结
根底生物化学学习总结
生物化学是讨论生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学,即讨论生命活动化学本质的学科。生物化学是运用化学的原理和方法,讨论生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化,进而深入提醒生命现象本质的一门学科,有生命的化学之称。生物化学是现代生物学的根底,它与很多学科穿插渗透,是生命科学进展的支柱。因此,奠定坚实的生物化学根底已成为多种学科科技工作者的共同需要。我们身为林产化工专业的学生,自然要踏实把握好并学会运用生物化学的学问。
通过这学期对生物化学的学习,我知道了核酸、蛋白质、酶、糖类、脂类是几大主要讨论物质,不仅要熟知并理解它们的种类、概念、构造、性质以及化学合成反响,还要学习其分解代谢,氧化途径、酶促降解、生物合成等等,这些都是我们要娴熟把握的学问点。然而生物化学这门课,相对于我们理工科学生所学的其他课程来说,是需要比拟多时间去背诵记忆的。我想这对于我们来说是很大一个难点。生化里面囊括的学问点许多,或许这就得靠我们自己去总结归纳,去理解背诵。但这些内容并非一朝一夕所能理解汲取的,无论哪门课程,都是需要时间去好好学习,都是厚积薄发、循序渐进的过程。而且就像教师所说,我们学习生物化学,不只是为了应付结课的这一次考试,更是要理解这些学问,把握这些学问,并能将其很好地运用到以后的学习和实践当中。而且对于我们林产化工专业来说,我认为生物化学这门课的学得刚开课时教师有让我们写下自己的安排规划,当时我是这样写的:课前认真预习,课堂上仔细听讲,课后好好复习。现在看来这样的规划是有点抱负化,其他的课业作业活动一多起来,就根本没有时间完成规划。或许我是在为自己找借口,总之到了最终的学习状况与一开头的预想有很大的出入,这是很不该的。到了现在最终的复习阶段,之前的就不懊恼了,只想着好好复习,盼望能在期末取得一个好成绩。
最终是在教师的教学上,李教师是个很仔细负责的教师。虽然刚开头作业比拟多,但教师也是盼望我们能熟识课本并学会归纳总结。虽然我们怨声载道,但在现在的复习阶段,当时所做的那些总结给我们带来很大的便利,也使我们形成了一种良好的学习思维,更有助于复忆的生化背诵顺口溜,能让我们更快的理解学问。而且教师还有给我们供应一个公共邮箱,里面有许多的学习资料和相关学问,都能给我们的学习带来很大的帮忙。不过在课堂上,还是盼望教师以后在讲课中能给我们多供应些条理帮忙我们疏通思路,并能结合一些实际言传身教让我们更好理解内容,并且还可以从多个角度探讨问题能够让我们理解更透彻学得更精通。不过李教师还是教给了我们许多学问,也给我们带来了一学期这么精彩的生物化学课堂,在此表示对教师的感谢。
扩展阅读:根底生物化学总结
根底生物化学第一章蛋白质生物大分子特性:1相对分子质量大2有特定的生物活性物质
氨基酸是蛋白质根本单位
蛋白质含量=蛋白氮*(凯氏定氮法)常见氨基酸二十种:
特别氨基酸:甘氨酸(R基是H)脯氨酸(唯一的杂环亚氨基酸)氨基酸的重要化学性质:(1)亚硝酸反响:反响放出氮气,氮气一半来自氨基氮,一半来自亚硝酸,通常状况下测定生成的氮气的体积量即可计算氨基酸的量,此反响可用于测定蛋白质的水解程度。甲醛反响:间接滴定法
Sanger反响:(与2,4-二硝基氟苯反响)DNFB只与多肽或蛋白质N端的AA起反响,生成DNP-多肽或DNP-蛋白质,当用酸水解时,全部的肽键被切开,只有DNP基仍连在N端AA上,形成黄色的DNP-AA,利用DNP-AA在有机溶剂中的溶解度与其他AA不同,可以用乙醚把DNP-AA抽提出来,从而与其他AA分开,所得DNP-AA经纸层析,从纸层析图谱上黄色斑点的位置可鉴定N端AA的种类和数目。
吸光性:构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光汲取;在远紫外区(化层(外表极性AA对水亲合性);③带电荷(在非等电点时,一样蛋白质颗粒带同种电荷,相互排斥)。
具有布朗运动、丁达尔效应、电泳现象、吸附现象以及不能透过半透膜等胶体溶液的性质。利用其不能透过半透膜性质,建立透析法可分别、纯化蛋白质。当蛋白质溶液局部失水或到达肯定浓度的蛋白质溶液冷却时可形成凝胶,如豆腐、奶酪、鱼汤冻、猪脚汤冻。胶凝作用的逆过程为胶溶作用,如为干凝胶的种子在发芽时大量吸水。
三、变性与复性
变性:在理化因素的影响下,自然蛋白质分子内部原有的高级构造发生变化时,
其理化性质和生物学功能都随之转变或丢失,但并未导致一级构造的变化,这种现象叫变性作用。变性实质为分子中各种次级键被破坏(有时包括二硫键),其空间构象从严密有序状态变成松散无序状态,但不涉及一级构造破坏。
引发变性的因素
物理因素:加热、紫外线、X射线、超声波、猛烈振荡、搅拌或高压等。化学因素:强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等。
变性伴随的表现
功能上:生物活性丢失;
理化性质上:紫外汲取和粘度增大,溶解度、渗透压和集中速度降低,易絮凝、
不易结晶(可推断蛋白质是否为自然构象),疏水基团外露,侧链反响增加,对酶的作用敏感,易被水解。
复性:引起蛋白质变性的条件不很猛烈,其三维构造破坏不很严峻的状况下,除去变性因素后,变性的蛋白质可缓慢恢复其自然构象,并恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象称为复性。
四、沉淀沉淀:蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中沉淀析出的现象。引发沉淀的因素:高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热高浓度中性盐:参加高浓度的中性盐(如(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl),可破坏蛋白质的水
化层,中和蛋白质的电荷,从而使蛋白质沉淀析出,此现象称为盐析,该方法不会
使蛋白质产生变性,是最常用的蛋白质沉淀方法。球蛋白通常不溶于纯水,而溶于稀中性盐溶液,其溶解度随稀盐浓度的增加而增大,这称为盐溶。
有机溶剂:在蛋白质溶液中参加能与水互溶的有机溶剂,如乙醇、丙酮等,可破坏蛋白质的
水化膜,使蛋白质沉淀。此法常在低温条件下进展,否则有机溶剂与水互溶产生的
溶解热会使蛋白质产生变性。
重金属盐:重金属盐可与蛋白质中带负电的基团结合使蛋白质沉淀,同时还会使之变性。
生物碱试剂:生物碱试剂一般为弱酸性物质,如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。蛋白质在酸
性条件下带正电,能与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
加热:几乎全部蛋白质都因加热变性而凝固;少量盐可促进凝固;当处于蛋白质等电点时,加热凝固快速而完全。
蛋白质分类:按外形分:球状蛋白,纤维蛋白按功能分:活性蛋白、非活性蛋白按化学成分:简洁蛋白、结合蛋白
其次章酶酶是由活细胞产生的,具有催化活性和高度专一性的特别生物大分子,包括蛋白质和核酸。
酶的催化特性:催化效率高、高度专一性、易失活、催化活性可调控、催化活性与辅酶因子有关
三、酶的化学本质
绝大多数酶为蛋白质,这是由于:
①酶水解最终产物为氨基酸,酶能被蛋白水解酶水解失活;
②酶是具有空间构造的生物大分子,但凡能使蛋白质变性的因素都能使酶丢失活性。
③酶为两性电解质,各自具有特定的等电点;④酶具有不能透过半透膜等胶体性质;⑤酶也有蛋白质所具有的显色反响。
按酶的催化反响类型分:氧化复原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶一般催化剂的特征
可加快化学反响的速度,但在本身反响前后不发生转变;只能缩短到达平衡的时间,不转变反响的平衡点;
只能催化原来能进展的反响,即热力学上允许的反响;本质为降低反响的活化能。维生素A又称抗干眼病维生素维生素D又称为抗佝偻病维生素维生素E又称生育酚维生素K又称凝血维生素酶的专一性
(一)构造专一性
肯定专一性:一种酶只作用于一种底物。
相对专一性:一种酶能够作用于构造上类似的一系列化合物。(二)立体异构专一性
旋光异构专一性:底物具有旋光异构体时,酶只能作用于其中的一种顺反异构专一性:底物具有几何异构体时,酶只能作用于其中的一种潜手性专一性:酶只作用于对称分子等同基团中的一个
活性中心:指酶分子中直接参加底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按肯定空间构造所组成的区域,又称活性部位(activesite)。
结合部位为与底物结合的基团,打算酶专一性;催化部位为催化底物敏感键发生化学变
化的基团,打算酶的催化力量。两部位一般仅由几个在高级构造中非常靠近的AA残基组成。活性中心的基团均属必需基团;必需基团还包括那些在活性部位以外的,对维持酶活性中心空间构象所必需的基团。
测定酶活性中心的方法1、化学修饰法
选择适当的化学试剂与酶蛋白中的氨基酸残基的侧链基团发生反响,引起共价结合、氧化或复原等修饰,称之为化学修饰。
缺点:对酶活性中心以外的稳定酶正常空间构造的一些氨基酸残基侧链的修饰也可能导致酶活性的丢失。
2、切除法
用专一性的酶切除一段肽链后剩余的肽链仍有活性,说明切除的肽链与活性无关,反之,切除的肽链与活性有关。此法多用于小分子且构造已知酶的测定。
3、X-射线晶体构造分析法
获得纯酶的X-射线晶体衍射图谱以及酶同底物反响后的X-射线图谱,通过软件
比照分析,即可直接确定酶的活性中心。
4、定点诱变法
通过转变编码蛋白质基因中的DNA挨次,讨论酶活性中心的必需氨基酸。,其水解酯底物的力量为自然胰蛋白酶的万分之一。中间产物学说:E与S首先结合生成不稳定的中间产物ES,然后ES再分解成P和原来的E底物浓度对υ的影响
米氏方程:
[S]>Km时,υ=Vmax,零级反响;[S]=Km时,υ=Vmax/2。
Km的物理意义当酶促反响速度到达最大速度一半时的底物浓度。双倒数作图法
y=ax+b
温度对υ的影响
肯定范围内,T上升,活化分子数增多,υ加快;但当T过高时,酶蛋白(或核酸)变性失活,υ反而下降。酶只有在肯定温度时才显示出最大活力,此时的温度
称为酶的最适温度。
但凡能提高E活性、加速酶促反响进展的物质都称为该酶的激活剂。激活剂对酶有肯定的选择性,一种酶的激活剂对另一种酶来说可能是抑制剂:竞争性抑制作用
特点:①I与S构造相像,竞争E的结合部位,但对催化部位无影响;②提高底物浓度可解除抑制作用;
③Km值增大,Vmax不变。
抑制剂对υ的影响
失活作用:使酶蛋白变性而使酶活力丢失的作用。
抑制作用:一些专一性的小分子或离子并不引起酶变性,但会使酶活性中心的构造和性
质发生变化,从而引起酶活力下降。抑制剂:(inhibitor)能引起酶抑制作用的物质。
抑制剂对酶的作用有肯定选择性,一种抑制剂只引起某一种或某一类酶活性降
低或丢失;而蛋白质变性剂对酶的作用无选择性。
不行逆抑制作用
I与E共价结合而使酶丢失活性,不能用透析或超滤的方法除去I而恢复酶活力,称为不行逆抑制作用可逆抑制作用
I与E非共价结合,一般用透析或超滤的方法能除去抑制剂使酶恢复活力,称为可逆抑制作用。
可逆抑制作用可分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
同工酶:指催化一样的化学反响,但一级构造、高级构造、理化性质乃至免疫学性质不
完全一样的一组酶。同工酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。
诱导酶:指一般状况下不存在或含量很小,但在诱导过程中含量明显增加的一类酶。
第三章核酸核酸按其所含糖类不同,可分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类1、脱氧核糖核酸:dsDNAssDNA2、核糖核酸:mRNAmRNArRNA
核酸的生物学功能
核酸是遗传信息的载体,也是遗传和变异的物质根底;
RNA参加蛋白质的生物合成;
RNA具有催化、调整基因表达等功能。戊糖+碱基→核苷