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生化名词解释12
蛋白质的结构与功能
1两性离子:某一pH溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为两性离子,称兼性离子或偶极离子。
2必需氨基酸:人体自身不能合成,而又必需的,需要从饮食中获得的氨基酸。
3氨基酸的等电点:在某一pH溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离态和结合态存在于生物体的各种组织和细胞中的氨基酸。 5稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其他罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。
6构象:指有机分子中,不改变共价键的结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构想改变不会改变分子的光学活性。
7构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 8蛋白质的一级结构:指蛋白质N-段至C-端的氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
9蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三11维空间的排布位置。 12蛋白质的四级结构:指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
13结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。
14氢键:与电负性大的原子X(氟,氧,氮等)共价结合的氢,若与电负性大的原子 Y(与X相同的也可以)接近,在X与Y之间以氢为没接,生成X-H…Y的键,称为氢键。
15模体:具有特殊功能的超二级结构,它是由两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。
16离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也成为静电键或盐键。 17超二级结构:指蛋白质分子中,两个或两个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合。
18疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 19范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力,又称分子间作用力。当两个原子之间的距离为它们的范德华力半径之和时,范德华力最强。
20盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸盐),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
21盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 22蛋白质的变性:在物理和化学因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
23蛋白质的复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为蛋白质的复性。 24蛋白质的沉淀:蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出的现象。
25电泳:通过蛋白质在电场中的泳动而达到分离各种蛋白质的技术。 26层析:是指待分离蛋白质溶液(流动相)经过一种固态物质(固定相)时,根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等,将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配,并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的的技术。核酸
1核苷酸:核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2磷酸二酯键:核苷的戊糖和磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3碱基互补规律:DNA双链一条链上的A与另一条链的T形成两个氢键;一条链上的的G与另一条链上的C形成三个氢键,这种碱基配对规律称为碱基互补规律。
4反密码子:tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。
5核酸的一级结构:构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5’末端到
3’末端的排列顺序,即核苷酸序列。
6 DNA的二级结构和高级结构:即DNA的双螺旋结构和DNA双链盘绕形成的超螺旋结构。
7核酸的变性:某些理化性质(温度、pH、离子强度等)会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称DNA变性。
8核酸的复性:当变性条件缓慢除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构,即复性。 9增色效应:DNA解链过程中,由于有更多的共轭双键暴露,DNA在260nm处的吸光度随之增加,称为增色效应。
10退火:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性,这一过程称退火。 11解链温度T