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蛋白质分子的运动——功能、相互作用_PPT课件蛋白质分子的运动——功能、相互作用
§10 蛋白质的相互作用
生物大分子发挥生理功能所需的三个条件:分子结构、分子运动和变化以及分子间的相互作用。
一、生物大分子相互作用的力:
1. 非共价键的作用;离子键、氢键、范德华力、疏水键。信息的传递及利用极大地依赖弱的非共价键。它们不仅决定着生物大分子的三维结构,还决定着这些结构如何与其它结构相互作用。
2. 作用力特点:分子的结合与解离;
1、蛋白质之间相互作用的结构模式:通过蛋白质的模体或基元(motif)或结构域而发生相互作用
α螺旋和β片层参与的特定组合
β发夹
β拱形
β-α-β模体
α-α模体
二、蛋白质—蛋白质相互作用:
2、蛋白质的结合位点:一个蛋白质分子与其配体之间的结合需要在两个分子的特定部位之间形成很多弱化学键,两分子间相互作用的部位称为结合位点。仅仅属于多肽链的一小部分,其余的氨基酸残基为维持正确的空间位置所必需。
3、蛋白质之间相互作用的特异性:由其结合位点决定。两分子的结合位点必需存在能够配对形成非共价键的基团,而且每对基团在空间上恰好能达到形成非共价键的最佳距离。
信号传递过程中,正是通过蛋白质分子之间相互作用的特异性而保证信号传递的特异性。
三、DNA—蛋白质相互作用:
(一) DNA-蛋白质相互作用的化学键
1、氢键:具有识别功能蛋白质的螺旋结构常与DNA的大沟相互作用。
2、疏水键:暴露于大沟侧缘的T-CH3基团是疏水性的,可与疏水氨基酸残基侧链相互作用。
3、离子键:
HTH
HTH模体:最初发现于λ噬菌体的阻遏蛋白中,现发现在很多原核及真核DNA结合蛋白中存在。由两个较短的α螺旋与其间含Gly残基的绞链组成。如大肠杆菌的CAP蛋白含一HTH结构域,HTH通过DNA双螺旋大沟识别、结合反向重复序列TGTG/CACA