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中国科学技术大学生命科学院微尺度国家实验室刘琳
中文摘要
LiHTA一高丝氨酸氧乙酰转移酶(Homoserine ,HTA,EC )是在微生物和植物体内甲硫氨酸的生物合成途径中的第一个酶。它催化乙酰辅酶A的乙酰基转移到高丝氨酸上,这是一个两步的乒乓反应机制。我
们用硒的单波长反常衍射的方法解析了来源于Leptospira interrogans-- A的晶体结构。HTA结构是由两个独立的结构域组成,一个核心的a/13结构域,包含有催化位点,另一个是由 a螺旋束构成的Lid结构域。整体上来说,这种折叠方式属于a/13水解酶超家族, 特征是该家族的活性位点的催化三联体位于结构的特定loop上。我们的精细结构发现催化三联体的组氨酸和丝氨酸都是处于两种构象,并且与催化相关的残基的构象很多具有较大的柔性。根据我们的结果我们给出了一个更为精细的推测的反应机理,其中组氨酸双构象起到了决定性的作用。
hCLP一人的肌动蛋白辅助蛋白类似蛋白(Human coactosin—likeprotein,hCLP) 是一种肌动蛋白丝的结合蛋白,它与肌动蛋白单体没有结合作用。它与5一磷脂酶无论在体外还是体内都有结合作用,在调节肌动蛋白和5一磷脂酶的活性方面起到了重要的作用。帽子蛋白阻碍肌动蛋白的多聚,而肌动蛋白辅助蛋白可以阻碍帽子蛋白的活性,但是肌动蛋白辅助蛋白本身对肌动蛋白的聚合或者解聚都没有任何影响。我们用硒的多波长反常衍射的方法解析了hCLP的晶体结构。该结构表明它与ADF—H结构域有着高度的结构相似性,尽管一级序列同源性非常低。我们发现一些保守的疏水残基很可能对这种折叠同源性有重要贡献。该结构表明CLP以一种非常不同于ADF,cofilin家族的方式与肌动蛋白丝结合。结合之前的突变研究,我们分别分析了CLP与肌动蛋白丝和5一磷脂酶的结合位点。这两个结合位点在空间上非常的接近,很可能就此排除了肌动蛋白丝和5一磷脂酶同时结合到CLP上的可能性。
BA03008034,Un Lju,Lab ofStructure Biology,School ofUfc Science,USTC,,2006 2
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中国科学技术大学生命科学院微尺度国家实验室刘琳
Abstract
LiHTA—Homoserine O-acetyltransferase(HTA,EC )initiates the methionine biosynthesis pathway by catalyzing the transfer of acetyl group from acetyl—CoA to paper reports the crystal structure of HTA from Leptospira
interrogans determined at A resolution using the selenomethionyl
sin出ewaveleⅡgth anomalous diffraction is modular and consists of two structurally distinct domains—a core a/B domain containing the catalytic site and a helical bundle called the lid structure fold belongs to the a/B hydlolase superfamily with the chmactelistic‘catalytic triad’residues in the active site. Detailed structure analysis showed the catalytic histidine and serine to be present both
in two conformations,which provides a deep insie#t into the catalytic mechanism for acetyl transfer.
hCLP-Human coactosin-like protein is an actin filament binding protein but does not bind t