蛋白质四级结构.pptx

一)肽键和肽链肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一),属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键,此共价键较稳定,不易受破坏。多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽(peptide),或肽链(peptide chain)。肽键原子及其相连的两个Cα原子称为肽单元(petide unit)。肽主链骨架实际上是由许多重复单位,即肽单元借助Cα相连而成。少数氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide);多个氨基酸相连而成的肽称为多肽(polypeptide)。凡氨基酸残基数目在50个以上,且具有特定空间结构的肽称蛋白质;凡氨基酸残基数目在50个以下,且无特定空间结构者称多肽。肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团,被称为氨基酸残基(residue)。多肽链有两端,有自由α-氨基的一端称氨基末端(amino terminal)或N—端;有自由α-羧基的一端称为羧基末端(carboxyl terminal)或C—端。
胰岛素(Insulin)由51个氨基酸残基组成,分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基,B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起,A链另有一个链内二硫键。二)生物活性肽生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。 1. 谷胱甘肽(GSH):全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原,故有还原型(GSH)与氧化型(GSSG)两种存在形式。
2. 多肽类激素:许多小肽在很低浓度下就可发挥作用,如激素类的脑下垂体素、缓激肽、促甲状腺素释放因子等。谷胱甘肽的生理功用解毒作用:与毒物或药物结合,消除其毒性作用;参与氧化还原反应:作为重要的还原剂,参与体内多种氧化还原反应;保护巯基酶的活性:使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态;维持红细胞膜结构的稳定:消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。:有些极毒的蘑菇毒素,许多抗生素,还有商业合成的二肽甜味剂天冬甜素等都属于肽类物质。
二、蛋白质的三维结构(一)维持蛋白质结构的化学建1. 氢键:氢键(hydrogen bond)的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子,与另一电负性很强的原子之间。2. 疏水键:非极性物质在含水的极性环境中存在时,会产生一种相互聚集的力,这种力称为疏水键或疏水作用力。3. 离子键(盐键):离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。(van der Waals)引力:原子之间存在的相互作用力。(二)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子在各局部区段空间的排列分布状况,而不涉及各R侧链的空间排布。1. 肽平面肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面,称为肽键平面,又称肽单元(peptide unit)
蛋白质的二级结构主要包括:α-螺旋,β-折迭,β-转角及无规卷曲等几种类型。维持蛋白质二级结构稳定的主要力是氢键。2. α—螺旋结构螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象,是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的特点如下:(1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋,,,,;(2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键(hydrogen bond),氢键的方向与螺旋长轴基本平行,肽链中的全部肽键都可形成氢键,是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。
(3)氨基酸侧链伸向螺旋外侧,不参与α-螺旋的形成,但其形状、大小及电荷量的多少均影响α—螺旋的形成。这种影响主要表现在以下几方面:: 如Ile、Phe、Trp集中排列的肽段,因为存在空间位阻而妨碍了α—螺旋的形成。B. 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基:如Glu、Asp相邻排列,同种电荷的互斥效应影响了肽链内氢键的形成,不利于α—螺旋的形成。C. 有Pro等亚氨基酸存在:由于其R侧链与其α—氨基成环,Cα-N键不能自由旋转,所以不能形成α—螺旋所需的角度;另外,Pro残基α—氨基上没有H ,因而不能形成链内氢键,影响了此处α—螺旋的形成。