《生物化学》讲义教案-课程总结.docx

《生物化学》讲义教案-课程总结.docx第一章,，蛋白质的偌构若功嫌（M）
氨基酸：20种组成人体的氨基酸均为L-a-氨基酸（Gly除外），酸为天冬谷（Asp、Glu）, 碱为赖氨组（Lys,Arg,His ）;生酮仅赖亮（Lys,Leu ）；生糖酮者为一本老色书
（Ile,Phe,Tyr,Trp,Thr）
氨基酸性质：
a） 两性解离：
等电点——在某一 PH的溶液中，氨基酸解离为成阳离了和阴离了的趋势和程 度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点
带电状态判定PI=pKl+pK2; pI-pH<0带负电；pI-pH>0带正电；pI-pH=0不 带电
b） 紫外吸收性质一含共辘双键的氨基酸-苯色一在280nm处紫外吸收最强
O 与荀三酮反应生成蓝紫色化合物——在570nm处最大吸收峰，Pro为黄色
蛋白质的分子结构
a） 一级结构一肽链中氨基酸的排列顺序，含肽键，二硫键一是蛋白质空间构象和 特异学功能的基础
b） 二级结构一某段氨基酸的相对空间排列顺序即该肽链主链骨架原子的相对空间 位置，不涉及氨基酸侧链的排列顺序，含氢键
类型：
螺旋一酸碱、共轴、脯亮酸不形成，链内氢键
0-折叠一片层结构，链间氢键
转角；规则转曲
ii. 模体:是具有特殊功能的超二级结构,指由两个或者三个具有二级结构的肽段,
在空间上相互接近，形成特殊的空间构象
c） 三级结构——整条肽链中全部氨基酸的残基的相对空间位置，疏水键、离子键、氢 键、范德华力；结构域：分了量大的力白质可以折叠成多个结构较为紧密的区域, 并各行其功能，称为结构域
d） 四级结构一各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，氢键、离子键
蛋白质的结构与功能的关系（大题、举例）
1） 一级结构是高级结构和功能的基础
一级结构是空间构象的基础：一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空 间结构；一级结构并非决定空间结构的唯一因素，分子伴侣起着重要的作用；空间结构 是生物活性的直接体现
一级空间结构相似的蛋白质具有相似的高级空间结构与功能一胰岛素，不同的哺乳动 物的胰岛素一级结构相似，结构和功能也类似
氨基酸序列提供重要的生物进化信息一一细胞色素c,物种间越接近，则一级结构越相 似，其空间结构和功能也越相似。
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病一一镰刀形贫血症，谷氨酸变成了缀氨酸
2） 蛋白质的功能依赖特定空间结构
体内蛋白质具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系，蛋白质构象的改变 可引起疾病，如疯牛病
蛋白质的理化性质
两性电离性质；胶体性质；空间结构构象而引起变性；280nm处有强的紫外吸收特 征峰——主要是因为蛋白质含有酪氨酸和色氨酸因此在280波长处有特征性吸收
峰；显色反应——弗三酮、双缩服反应
蛋白质的变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破 坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质:破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
蛋白质的复性：变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性
蛋白质沉淀：一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集， 因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
第二章,，核瞰的偌构与功馄（火①豪J
核昔酸是核酸的基本组成单位一碱基+戊糖-糖昔键一核昔+磷酸-酯键一核昔酸
环腺昔酸一cAMP,结构 P40-41； NAD*、NADP*、CoA-SH、FAD 等都含有 AMP
DNA核酸的结构：
一级结构：核昔酸的排列顺序，或碱基的排列顺序
。二级结构：双螺旋结构要点：逆向平行右手旋；内有碱基配氢键；磷酸戊糖为骨架；位 于螺旋之外侧；螺旋稳定堆积力；三个数字记心间（；螺旋结 ；） P45——多样性A、B、Z （左手）
。三级结构：超螺旋结构一盘绕方向与DNA双螺旋结构相同时-正超螺旋，反之负~
1） 原核生物DNA的环状超螺旋结构一主要以负超螺旋的形式存在
2） 真核生物的DNA高度有序、高度致密
a） 真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体，核小体的组成一一
DNA：约 200bp ；组蛋白：Hl, H2A, H2B, H3, H4
b） 形成过程：H2A, H2B, H3, H4-八聚体核心组蛋白+DNA环绕一核心颗粒+DNA
连接去+H1-染色质细丝一盘绕成中空状螺旋管一卷曲和折叠为超螺旋管-染色 质纤维一染色体
RNA的结构与功能：通常以单链的形式存在，但可以通过链内的碱基配对形成局部的 双螺旋结构和空间的高级结构