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生物化学复习总结(全).doc氨基酸有哪些种类？各类有什么结构特点
有三种主要分类方法：
1） 根据R基团的结构分类
脂肪族氨基酸（甘氨酸Gly丙氨酸Ala缴氨酸Vai亮氨酸Leu异亮氨酸lie①亚氨基酸:脯 氨酸Pro②含硫氨基酸:甲硫氨酸Met半胱氨酸Cys；③含羟基氨基酸:丝氨酸Ser、苏氨 酸Thr）芳香族氨基酸（苯丙氨酸Phe酪氨酸Tyr色氨酸Trp）杂环族氨基酸（组氨酸，脯 氨酸）
2） 根据R基团的酸碱性分类:酸性氨基酸（天冬氨酸Asp谷氨酸Glu）中性氨基酸。碱性氨 基酸（）含酰胺氨基酸：天冬酰胺Asp谷酰胺Glu
3） 根据R基团的极性性质分类
非极性的R基氨基酸:具有疏水性
（丙氨酸Ala纹氨酸Vai亮氨酸Leu异亮氨酸lie脯氨酸Pro苯丙氨酸Phe色氨酸Trp甲硫 氨酸 Met R 基疏水性大小：Ala< Met < Pro < Vai < Leu= He < Phe < Trp,
这类氨基酸R基的疏水性在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。）
极性不带电荷R基氨基酸:具有亲水性
（甘氨酸Gly丝氨酸Ser苏氨酸Thr半胱氨酸Cys酪氨酸Tyr天冬酰胺Asn谷氨酰胺Gin） 带正电荷的R基氨基酸：（在生理条件下，侧链糕基完全解离,带负电荷。为酸性氨基酸。天 冬氨酸Asp,谷氨酸Glu）带负电荷的R基氨基酸（为碱性氨基酸，在生理条件下，侧链解 离，带正电荷。赖氨酸Lys精氨酸Arg组氨酸His）
如何测定蛋白质的一级结构？
，则这 些链必须予以拆分。 肽链的N-末端和C-
解释蛋白质变性与沉淀。
概念：天然的蛋白质在受到某些物理或化学因素的作用，有序的空间结构被破坏，致使生物 活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化，但一级结构并未破坏，这种现象称为蛋白 质的变性作用。
实质：是蛋白质分子中的次级键遭到破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键（肽键和 二硫键）的破坏，一级结构仍保持完好。
概念：蛋白质胶体溶液的稳定性是有条件的、相对的，若改变环境条件，破坏其水化膜和表 面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮凝沉淀的现象，就称为蛋白质的沉淀作用。 分类：可逆沉淀：在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新 溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。一般是在温和条件下，通过改变溶液的 pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。（可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方 法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等）
不可逆沉淀：强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质 的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水，由于沉淀过程发生了蛋白质的结 构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
分离纯化蛋白质的方法有哪些？请举出三种方法详细加以说明。
（一）根据溶解度不同1、等电点沉淀：不同蛋白质等电点不同；等电点时净电荷为0,溶 解度最小；此方法保持蛋白质的天然构象2盐溶和盐析：盐溶：低浓度的中性盐增加蛋白 质的溶解度；盐析：高浓度的中性盐降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀析出。原因： 盐浓度较低时，蛋白质分子吸附盐离子后，可加强蛋白质分子表面的带电层，并加强与水的 作用。高浓度的盐降低了水的相对浓度，争夺了蛋白质分子水膜的水分子，也中和了蛋白质 的表面电荷。
3有机溶剂沉淀法a有机溶剂（与水相溶）争取蛋白质颗粒上的水膜，使 ：一般在0〜40°C之间，大部分球状蛋白质的溶解度 会随温度升高而增加。在40〜50°C以上，大部分蛋白质会变的不稳定并且开始变性。大多 数蛋白质在低温情况下比较稳定，因此蛋白质的分离操作一般都在0°C或更低的温度下进行
（二） 根据分子大小不同
透析和超过滤
透析：根据的是蛋白质不能通过半透膜的性质，而水和无机盐等小分子自由通过，此方法只 能将蛋白质和水分子物质分开，不能将不同蛋白质分开.
超过滤：是利用外加压力或离心使水和其他分通过半透膜，蛋白质留在膜上。滤膜规格选 用得当的话，可对蛋白质混合物进行粗分。
凝胶过滤分离蛋白质
（1） 又称分子筛层析，是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
（2） 常用葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶和琼脂糖凝胶。
（3） 网孔大小G由凝胶的交联度来决定，网孔大小决定了凝胶的分级分离范围。
（4） 大分子先洗脱下来，小分子后洗下来