医学生物化学重点总结.doc

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第二章 蛋白质的构造和功能 依然存在。
。不同种属来源pr相似的一级构造〔序列同源现象〕具有相似的功能→同源蛋白质。
分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。镰刀形贫血：谷氨酸 → 缬氨酸
二、蛋白质空间构造与功能的关系
，通过变构〔配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象〕可以改变活性
三、蛋白质空间的构造改变与疾病
，成为蛋白质构象病
：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
〔1〕细胞型〔正常型〕：表达于脊椎动物细胞外表，存在于a-螺旋。
〔2〕瘙痒性〔致病型〕：是PrPc异构体，可胁迫PrPc转化为PrPSc，实现自我复制，并产生病理效应。
四、蛋白质的理化性质：
两性解离
①两端氨基和羧基+侧链*些基因解离②假设溶质pH<pI蛋白质带正电荷
③假设溶液pH>pI蛋白质带负电荷④假设溶液pH=pI，为兼性离子，电荷为0
等电点
紫外吸收
含肽键220nm和芳香族氨基酸280nm处吸光度的测定，常用于蛋白质的定量
双缩脲反响
呈紫色反响，用于检测蛋白质的水解程度
透析
蛋白质是生物大分子不易透过半透膜，通过半透膜纯化含小分子杂质的蛋白质
变性
破坏共价键和二硫键，假设一级构造未被破坏，轻微变性后可因去除变性因素而恢复活性〔复性〕
沉淀
除去蛋白质的水化膜并中和其电荷，可发生沉淀
凝固
蛋白质被强酸强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，假设将强酸或强碱溶液的PH值调至等电点，变性蛋白质结成不溶絮状物，称结絮。假设再加热紫状物变得更为稳固，不易再溶于强酸强碱中。〔凝固〕
变性
变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性的蛋白质易沉淀，凝固的蛋白质均已变性，而且不再溶解。
五．蛋白质的别离与纯化：
：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
：将溶液中的蛋白质相互别离而取得单一蛋白质组分的过程。
：
〔1〕盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。Eg：硫酸铵 硫酸钠 氯化钠。原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。〔2〕参加有机溶剂 Eg：丙酮 正丁醇 乙醇 甲醇。原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。
四 补充
一、氨基酸分类
都含有共轭双键→紫外光吸收性质
：丙，缬，亮，异亮
：苯丙芳香族：酪，色
：甲硫氨酸 ④含疏基：半胱氨酸
：脯氨酸 ⑥含羟基：丝
：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基〔酸性带负电〕：天冬氨酸，谷氨酸
二、肽
：自由氨基〔氨基末端，N端〕，羧基〔羧基末端，C端〕。：N端→〔C,O,N,H〕和相邻两个a碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元〔Peptide Unit〕。：抑制，杀死细菌的多肽
第三章 核酸的构造和功能
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核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最根本物质之一。根据组成不同，可分为核糖核酸〔RNA〕和脱氧核糖核酸〔DNA〕。
核酸
DNA
RNA
mRNA
tRNA
rRNA
单核苷酸
磷酸
核苷〔脱氧核苷〕
戊糖〔脱氧戊糖〕
碱基〔嘌呤碱，嘧啶碱〕
核酸
第一节 核酸的化学组成及一级构造
核酸分子的元素组成为C，H，O，N和P，根本单位为核苷酸。〔也称单核苷酸〕
一、核苷酸
嘌呤
腺嘌呤〔A〕
鸟嘌呤〔G〕
核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖〔脱氧戊糖〕和磷酸。
嘧啶
尿嘧啶〔U〕
胸腺嘧啶〔T〕
胞嘧啶〔C〕
〔1〕存在于DNA分子中：A，T，C，G；存在于RNA中：A，U，C，G。
〔2〕此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。
〔1〕核糖构成RNA，脱氧核糖构成DNA；〔2〕RNA分子较DNA分子