生物化学总结计划酶
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生物化学总结计划酶
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生物化学总结酶
定义:拥有高效性与特异性的生物催化剂。
酶作为生物催化剂的特点:
酶拥有很高的催化效率。
,大小只与酶的性质相关,与酶的浓度无关;不同的酶拥有不同Km值。Km值只是在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下拥有不同的Km值。
1/Km值可用于近似地表示酶与底物之间的亲和程度:
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值大表示亲和程度大;1/Km值小表示亲和程度小。1/Km
Km
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值可用于计算酶促反响初速率v,
在一定酶浓度下,Vmax是常数;Vmax值只是在固定的
底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,
不同条件下拥有不同的Vmax值。
的意义:kcat表示当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子
变换底物的分子数,称为变换数或催化常数。kcat平时等于
多步反响中单一限度步骤的反响速率常数,比方kcat可等
于经典米氏动力学反响过程的k3。kcat值越大,表示酶的
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催化效率越高。
生理条件下,?Km时,kcat/Km的值可以作为酶促反响速率大小的权衡。kcat/Km可用于综合反响酶的催化能力。
影响酶促反响速率的因素:
酶的抑制作用:改变酶的必需基团的化学性质,引起酶
活力降低或丧失的作用。
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:抑制剂与酶的必需基团平时以共
价键结合,引起酶的永远性失活。
:抑制剂与酶蛋白以非共价键结合,
引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以经过透析、超滤等物理
方法被除去,并且能部分或全部恢复酶的活性。分为:竞争
性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
方式:改变酶的数量与散布(同工酶),改变酶个体的
活性(改变酶的结构、直接干涉酶与底物的相互作用)。
经过改变酶结构调控酶活性:别构调控、可逆的共价修饰、酶原激活(蛋白激酶A的激活、表皮生长因子受体的激活)。
别构调控:好多酶除拥有活性部位外,还拥有调节部位,酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结合,使酶发生构象的改变,进而改变酶的催化活性,这种酶活性的调节方式称为酶的别构调控。别构调控可分为同促别构调控与异促别构调控,同促别构调控中,酶的活性部位和调节部位是相同的,效应物是底物;异促别构调控中,酶的活性部位和调节部位是不同的,效应物是非底物分子。
同促别构调控:底物分子本身对别构酶的调节作用。别
构酶底物浓度对反响速率的动力学曲线不是双曲线,是S形
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