《蛋白质结构》.ppt

蛋白质的结构
超二级结构
结构域
精选课件
蛋白质的一级结构
一级结构
氨基酸残基的排列顺序
氨基酸间的链接方式：肽键、二硫键
精选课件
蛋白质的空间结构
1、 蛋白质的结构
超二级结构
结构域
精选课件
蛋白质的一级结构
一级结构
氨基酸残基的排列顺序
氨基酸间的链接方式：肽键、二硫键
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蛋白质的空间结构
1、稳定蛋白质空间结构的作用力
氢键：维持蛋白质的构象
离子键（盐键）
疏水作用
范德华力
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2、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身折叠和盘绕的方式，它仅涉及肽链中主链的构象，并不涉及侧链的构象。
蛋白质主链的折叠是由氢键维系的有规则的重复构象组成
常见二级结构元件：
(１)α－螺旋（α－helix）
(２)β－折叠（β－pleated sheet）
(３)β－转角（β－turn）、β－凸起（β－bugle）
(４)无规则卷曲（nonregular coil）
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（1）α－螺旋（α－helix）
要点
，，,每个残基绕轴旋转100o ;
螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧
a-螺旋：是多肽链沿长轴卷曲而成的有规则的螺旋型构象。
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相邻螺旋间（第n个氨基酸残基C=O的氧与第n+4个氨基酸残基的-NH氢之间）形成平行于螺旋轴的氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成
氢键闭环内原子数为13个
α－螺旋多数为右手的，
有旋光能力
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（2）β－折叠（β-pleated sheet）
β-折叠片：两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的N-H和C=0之间形成氢键。
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甘氨酸和脯氨酸出现的频率较高
球状蛋白质中，占1/4
大多数β转角位于蛋白质分子表面
（3）β-转角（β-turn）
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（4）β-凸起（bugle）
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（5）无规卷曲
无规卷曲是指没有规律性的肽链结构，有更大的任意性
该构象并非完全任意，每种蛋白质肽链中存在的这一类型肽段的空间构象几乎相同
许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里
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3、超二级结构和结构域
蛋白质中若干相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构
超二级结构（ supersecondary structure ）
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结构域（structure domain）
小的单体蛋白只有一个结构域（即三级结构）；大的单体蛋白有数个结构域
在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。
酶蛋白的活性中心往往位于结构域之间，有利于活性中心与底物结合
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4、蛋白质的三级结构
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整结构单元。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
举例：1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射线衍射分析，测得了它的空间结构
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5、 蛋白质的四级结构
具有三级结构的蛋白质分子亚基按一定方式聚合起来形成蛋白质大分子,即为蛋白质的四级结构
蛋白质四级结构的亚基一般都是偶数,排列为对称性
四级结构的稳定靠分子中的多种化学键维持：疏水作用、盐键、氢键等
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蛋白质的性质（一）蛋白质的相对分子量
蛋白质相对分子量变化范围：10000-1000000
测分子量的方法
★渗透压法
★超离心法
★凝胶过滤法
★SDS-PAGE法
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（二）蛋白质的两性电离及等电点
1、两性解离
蛋白质是两性电解质，能与酸或碱发生作用。
解离基团：主要来自侧链上的功能团及少数末端羧基和氨基，结合蛋白质还有辅基中的可解离基团。
人体及动物体内的重要缓冲溶剂
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2、等电点
涵义：使蛋白质所带净电荷为零时的pH值，并非是蛋白质电荷最小时的pH值
等电点与所含氨基酸种类和数量有关
等电点附近溶解度最小
蛋白质电泳（electrophoresis）：蛋白质是两性解离物质，在偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在电场中带电蛋白质粒子向带相反电荷的电极移动。
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（三）蛋白质的变性
概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。
变性的因素及作用机制