蛋白质一级结构.ppt

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第一节概述
第二节氨基酸
第三节蛋白质的一级结构
第四节蛋白质的空间结构与功能
第五节蛋白质的重要理化性质
第六节蛋白质相对分子量的测定
第1页,共81页。
第一节概述
一、蛋白质的概念
二、蛋白质的研究简史
三、蛋白质的化学组成
四、蛋白质的分类
五、蛋白质的分布
六、蛋白质的生物学功能
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蛋白质的概念:蛋白质是一切生物体中普遍存在的,由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子;其种类繁多,各具有—定的相对分子质量、复杂的分子结构和特定的生物功能,是表达生物遗传性状的一类主要物质。
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1838年Muller研究了血清、蛋清、蚕丝等物质的元素组成后,发现它们均可以用C40H62N10O12来表示,命名为“Protein”,并发展成“基团”学说。
19世纪末从蛋白质水解产物分离得到了13种氨基酸,基团学说销声匿迹。
1902年  Fischer,Hofmeister同时提出肽键理论。
1924年  Svedberg发明超离心机。
1930年代Bergmann合成出只含L型氨基酸的多肽。
1950年Pauling提出蛋白质的二级结构的基本单位:α-螺旋和β-折叠。
1953年Sanger确定了牛胰岛素的一级结构。
1958年Perutz&Kendrew用X光衍射法确定了肌红蛋白的立体结构
1960年Anfinsen证明蛋白质的一级结构决定其立体结构。
1980年代蛋白质工程的兴起。
1997年提出蛋白组学研究的概念。
1999年蛋白质芯片技术出现。
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对蛋白质化学有突出贡献的Nobel奖获得者:
(德,化)肽键理论,多肽合成。
(德,医)组氨酸、组蛋白的发现,碱基的发现。
1915年(德,物)用X射线测定晶体物质结构。
(瑞,化)用超离心手段决定蛋白质的分子量。
(美,化)蛋白质酶的结晶,证明酶的本质为Pr。
(瑞,化)电泳装置的开发,血清蛋白的研究。
1952年Synge(英,化)分配层析发明,氨基酸的分离。
(美,化)蛋白质二级结构,抗原抗体反应理论。
(英,化)胰岛素一级结构的测定。
.Kendrew(英,化)X射线确定蛋白质的立体结构。
.Porter(美,医)抗体的化学构造与功能的解明。
1972年(美,化)RNase的一级结构和活性中心的解明。
(美,化)蛋白质的一级结构决定其立体结构。
(美,医)Prion:蛋白立体机构的变化导致疾病。
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蛋白质的化学组成
蛋白质是一类含氮有机化合物,除含有碳、氢、氧外,还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素,主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:
碳50%
氢7%
氧23%
氮16%
硫0—3%
其他微量
N的含量平均为16%——凯氏(Kjadehl)定氮法的理论基础。
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蛋白质含量的测定:凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
优点:对原料无选择性,仪器简单,
方法也简单;
缺点:易将无机氮(如核酸中的氮)
都归入蛋白质中,不精确。
一般,样品含氮量平均在16%,取其倒数100/16=,即为蛋白质换算系数,其含义是样品中每存在1g元素氮,);故:※蛋白质含量=氮的量×100/16×
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蛋白质的分类

单纯蛋白质:水解产物只有氨基酸。
结合蛋白质:水解产物中除了氨基酸外,还有金属离子和其它物质(辅基)。结合蛋白根据其辅基的不同有好多种。
一种单纯蛋白质只能与特定的一种或几种辅基结合。

球状蛋白:分子近似球形或卵圆形,易溶解,能结晶。
纤维状蛋白:分子纤维状,不对称。大多数不溶于水。

活性蛋白质:参与代谢反应的蛋白质。
非活性蛋白质:对生物体起保护和支持作用的蛋白质。
活性蛋白质分类
(占细胞内蛋白质种类的绝大部分);
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蛋白质占干重人体中(中年人)
人体45%水55%
细菌50%~80%蛋白质19%
真菌14%~52%脂肪19%
酵母菌14%~50%糖类<1%
白地菌50%无机盐7%
植物:主要在种子中含量较高。
蛋白质的分布
人体各组织器官中蛋白质含量(蛋白质g/100g干组织)
器官或组织
蛋白质含量
器官或组织
蛋白质含量
体液
85
心
60
脾
84
肝
57
肺
82
胰
47
横纹肌
80
脑神经
45
肾
72
骨骼
28
消化道
63
脂肪组织
14
我国一些谷物主要成分含量
粮食种类
蛋白质/%
脂肪/%
糖类/%
大豆


26
豌豆



绿豆



花生仁



油菜籽



大米



小麦



玉米



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蛋白质的生物学功能








、识别机构
酶蛋白
结构蛋白
免疫球蛋白
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