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蛋白质论文
合肥学院
姓名: 崔俏俏
专业: 生物工程
班级: 12级生物工程(1)班学号: 1202011027 指导教师: 肖厚荣
2013 年 11 月 28 日
摘要本文阐述了蛋白质的定义概念、组成特点、结构性质、生理功能以及发展历史。
关键词历史定义组成特点结构性质功能
正文:
一、历史
在18世纪,安东尼奥·弗朗索瓦(Antoine Fourcroy)和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子,他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德(Gerhardus Johannes Mulder)对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物,并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸,并且得到它(非常接近正
确值)的分子量为131Da。对于早期的生物化学家来说,研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此,早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质,如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶(获取自屠宰场)。1950年代后期,Armour Hot Dog ,并免费提供给全世界科学家使用。目前,科学家可以从生物公司购买越来越多的各类纯蛋白质。
著名化学家莱纳斯·鲍林成功地预测了基于氢键的规则蛋白质二级结构,而
这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后,Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基础上,提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。1949年,弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列,并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性(不具有分叉或其他形式)多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析;到了1980年代,NMR也被应用于蛋白质结构的解析;近年来,冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月,蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。
二、定义及概述蛋白质是一种复杂的有机化合物,旧称“朊(ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位,氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基(
-R)不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,折叠或螺旋构成一定的空间结构,从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类,数目,排列顺序和肽链空间结构的不同。
三、组成及特点
蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成,一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(1)一切蛋白质都含N元素,且各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%;
(2)蛋白质系数:任何生物样品中每1g元N的存在,就表示大约有100/16=,
连接方法
用约20种氨基酸作原料,在细胞质中的核糖体上,将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基,脱去一分子水而连接起来,这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应,在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。
检测
分别向甲乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水,再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲乙俩试管中溶液发生的颜色变化。上述的演示实验结果表明,双缩脲试剂与蛋白质呈现紫色反应
四、结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。
蛋白质的分子结构可划分为四级,以描述其不同的方面:
一级结构:组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。
二