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理学蛋白质的三维结构.pptx


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2020年3月13日星期五1蛋白质的三维结构第五章2020年3月13日星期五2三维结构示意图一、研究蛋白质构象的方法二、稳定蛋白质三维结构的作用力三、蛋白质的二、三、四级结构四、蛋白质折叠和结构预测本节小结2020年3月13日星期五3三维结构示意图2020年3月13日星期五4一、研究蛋白质构象的方法(X-射线衍射法)二、稳定蛋白质三维结构的作用力非共价键:氢键、盐键(离子键)、疏水作用和范德华力共价键:二硫键2020年3月13日星期五52020年3月13日星期五6三、蛋白质的二、三、四级结构(一)二级结构与纤维状蛋白质二级结构:蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。主要有-螺旋、-折叠、-转角。这些结构可在一条多肽链的不同区段形成。是由R基的短程顺序决定。--螺旋含量最丰富。右手、偶极矩、帽化、协同性、旋光能力影响-螺旋形成的因素: pH、溶剂体系、温度。氨基酸组成和排列顺序、R基的电荷性质、R基的大小有关。脯氨酸残基和甘氨酸残基处不能形成。其他类型的螺旋:310--螺旋或π-螺旋φ=-57O,ψ=-.-:在这类螺旋中,和螺旋的轴相平行的两个侧面的残基常有一些规律性的分布,一侧亲水残基较集中,其中有较多的带电的残基;另一侧疏水残基较多。2020年3月13日星期五102.-折叠 1951年Pauling等每条肽链称β折叠股,氢键交联。-碳原子处于折叠的角上,R基团处于棱角上与棱角垂直,;大多数β片层中的一些β折叠是按右手方向扭曲的。

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  • 时间2020-03-24