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第二章 蛋白质的结构和功能
第一节 蛋白质分子组成
一、 组成元素 ：
N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为 16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量X
二、 氨基酸
是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属 L- a -氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的a -碳原子都是手性碳原子。
分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。 （2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天
冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、
三、理化性质
：两性电解质，兼性离子静电荷
+1
PH
〈PI
阳离子
紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族）
茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应， 为氨基酸定量分析方法。
四、 蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属
五、 蛋白质分子结构
谷氨酸Glu。（ 4）（重）碱性氨基酸： 赖氨酸
PH=PI
-1
PH
〉PI
兼性离子
，最大吸收峰都在 280nm
成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为
阴离子
pr)
Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
等电点：PI=1/2 ( pK+pK2)
570nm波长。此反应可作
CO-NH-)
肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽 肽键：两个氨基酸a氨基羧基之间缩合的化学键（一
二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成
残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
天然存在的活性肽：
（1 ）谷胱甘肽GSH谷，半胱，甘氨酸组成的三肽
①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下， GSH可还
原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时， GSH被氧化成氧化性 GSSG在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为 GSH③GSH的硫基具有 噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与 DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体
（解毒）
（2）多肽类激素及神经肽
①促甲状腺激素释放激素 TRH②神经肽：P物质（10肽） 脑啡肽（5肽） 强啡肽（17肽）
第二节 蛋白质的分子结构
一级
二级
三级
四级
定义
蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序
蛋白质分子中多肽链骨架中原子
的局部空间排列，不涉及侧链空
间排布
二级结构进一步盘曲折叠成具有
一定规律的三维空间结构
亚基与亚基间呈特定的三维空间
排布，并以非共价键相连接
形式
a-螺旋（上升一圈 ，螺距
,直径 ） B -折叠（正 向 ，反, ）
转角，无规卷曲，超二级卷曲
结构域：蛋白质构象中特定的区 域。是由多肽链上相邻的超二级 结构的紧密相联）。形成的结构区 域）
亚基（完整的三级结构）
键
肽键（主）
二硫键（次）
氢键
疏水作用，离子氢键，范德华力
疏水作用，盐键和氢键
意义
是蛋白质空间构象和特异性生物活 性的基础，但不是决定空间构象的唯 一因素
由一级结构决定，发挥特殊生理
功能
短距离效应
相对分子质量大的蛋白质常分为
多个结构域执行不同功能
长距离效应
超二级结构：即模体（motif ）,指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二 级结构聚合体。
蛋白质的分类：：（1）单纯蛋白质 （2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属 pr （非蛋白部分为结合蛋白的辅基）
形状和空间构象：
（1 ）纤维状：长轴和短轴之比大于 10，不溶于水，韧性一一支架和外保护
（2）球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白
第三节蛋白质结构与功能的关系
一、 一级结构是空间构象的基础
空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
一级结构是功能的基础。不同种属来源 pr相似的一级结构（序列同源现象）具有相似的功能-同源蛋白质。
一级结构改变与分子病
分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致 。镰刀形贫血：谷氨酸 - 缬氨酸
二、 蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的功能依赖于特定的空间结构
蛋白质在不改变一级结构的前提下，通过变构（配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象）可以改变活性
三、 蛋白质空间的结构改变与疾病
因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病
朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
（1） 细胞