医学生物化学重点总结.docx

生化重点
第二章 蛋白质的结构和功能
第一节 蛋白质分子组成
一、组成元素 ：
N 为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为 16%.----- 测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×
二、氨基酸
，除脯氨酸外属 L- α- 氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的 α- 碳原子都是手性碳原子。
：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。 （ 2 ）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天
冬酰胺、谷氨酰胺。 （ 3）酸性氨基酸： 天冬氨酸 Asp 、谷氨酸 Glu 。（ 4）（重）碱性氨基酸： 赖氨酸 Lys 、精氨酸 Arg 、组氨酸
His 。
三、理化性质
1.
两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷
+1
0
-1
PH〈 PI
PH=PI
PH 〉PI
阳离子
兼性离子
阴离子
等电点： PI=1/2
（pK 1 +pK 2）
2.
紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族）
，最大吸收峰都在 280nm
。
3.
茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为
570nm
波长。此反应可作
为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属
pr ）
五、蛋白质分子结构
1.
肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽
肽键：两个氨基酸 α氨基羧基之间缩合的化学键（—
CO—NH —）
：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成
：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
：
（1 ）谷胱甘肽 GSH ：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽
①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，
GSH 可
还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，
GSH 被氧化成氧化性 GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为
GSH ③ GSH 的硫
基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与
DNA,RNA
或蛋白质结合，
以保护机体（解毒）
（2 ）多肽类激素及神经肽
①促甲状腺激素释放激素 TRH ②神经肽： P 物质（ 10 肽）
脑啡肽（ 5 肽） 强啡肽（ 17 肽）
第二节
蛋白质的分子结构
一级
二级
三级
四级
定义
蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序
蛋白质分子中多肽链骨架中原子
二级结构进一步盘曲折叠成具有
亚基与亚基间呈特定的三维空间
的局部空间排列，不涉及侧链空
一定规律的三维空间结构
排布，并以非共价键相连接
间排布
形式
a- 螺旋（上升一圈
个 ,螺距
结构域： 蛋白质构象中特定的区
亚基（完整的三级结构）
，直径 ） β- 折叠
域。是由多肽链上相邻的超二级
（正向 ，反 , ）
结构的紧密相联） 。形成的结构区
β-转角，无规卷曲，超二级卷曲
域）
键
肽键（主）
氢键
疏水作用，离子氢键，范德华力
疏水作用，盐键和氢键
二硫键（次）
意义
是蛋白质空间构象和特异性生物活
由一级结构决定，发挥特殊生理
相对分子质量大的蛋白质常分为
性的基础，但不是决定空间构象的唯
功能
多个结构域执行不同功能

生化重点
一因素 短距离效应 长距离效应
超二级结构：即模体（ motif ），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二
级结构聚合体。
蛋白质的分类： ：（ 1 ）单纯蛋白质 （2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属 pr （非蛋白部分为结合蛋白的辅基）
：
1 ）纤维状：长轴和短轴之比大于10 ，不溶于水，韧性——支架和外保护
2 ）球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白
第三节