生物化学总结计划酶.docx

生物化学总结计划酶.docx生物化学总结计划酶
生物化学总结计划酶
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生物化学总结计划酶
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生物化学总结酶
定义：拥有高效性与特异性的生物催化剂。
酶作为生物催化剂的特点：
酶拥有很高的催化效率。
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分解成产物和酶。
米氏常数 Km 的意义：米氏常数是反响速度为最大值的一半时的底物浓度，大小只与酶的性质有关，与酶的浓度无关；不同的酶拥有不同 Km值。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下拥有不同的 Km值。
1/Km 值可用于近似地表示酶与底物之间的亲和程度：
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值大表示亲和程度大 ;1/Km 值小表示亲和程度小。 1/Km

Km
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值可用于计算酶促反响初速率 v，
在一定酶浓度下， Vmax 是常数； Vmax 值只是在固定的
底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，
不同条件下拥有不同的 Vmax值。
的意义：kcat 表示当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子
变换底物的分子数， 称为变换数或催化常数。 kcat 往常等于
多步反响中单调限度步骤的反响速率常数，比如 kcat 可等
于经典米氏动力学反响过程的 k3。kcat 值越大，表示酶的
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催化效率越高。
生理条件下， ?Km 时， kcat/Km 的值能够作为酶促反响速率大小的权衡。 kcat/Km 可用于综合反应酶的催化能力。
影响酶促反响速率的因素：
酶的抑制作用：改变酶的必需基团的化学性质，惹起酶
活力降低或丧失的作用。
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a. 不可逆的抑制作用 : 抑制剂与酶的必需基团往常以共
价键联合，惹起酶的永远性失活。
b. 可逆的抑制作用 : 抑制剂与酶蛋白以非共价键联合，
惹起酶活性暂时性丧失。抑制剂能够经过透析、超滤等物理
方法被除掉，并且能部分或全部恢复酶的活性。分为：竞争
性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
方式：改变酶的数量与散布 ( 同工酶 ) ，改变酶个体的
活性 ( 改变酶的构造、直接干预酶与底物的相互作用) 。
经过改变酶构造调控酶活性：别构调控、可逆的共价修饰、酶原激活 ( 蛋白激酶 A 的激活、表皮生长因子受体的激活)。
别构调控：很多酶除拥有活性部位外，还拥有调节部位，酶的调节部位能够与某些化合物可逆地非共价联合，使酶发生构象的改变，进而改变酶的催化活性，这种酶活性的调节方式称为酶的别构调控。 别构调控可分为同促