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04蛋白质化学
学习要求
★掌握氨基酸的组成结构、分类和性质，蛋白质的组成、结构和理化性质
熟悉维持蛋白质结构的作用力，蛋白质在生命活动中的重要性
☻了解蛋白质的结构与功能的关系及体内重要的活性肽
重点：
2. a螺旋
维持a螺旋的作用力是氢键
n=4
3. b折叠
锯齿状结构
一个单位包含2个氨基酸
氢键
同向排列、反向排列
4. b转角
由四个氨基酸构成，其中第二个常为脯氨酸
氢键

构象没规律
四、蛋白质的三级结构
一条完整多肽链的空间结构
在肽链上彼此远离的一些氨基酸可以依靠一些作用力靠近在一起
三级结构特点
疏水基团在分子内部
亲水基团在分子表面
稳定性的维持：氢键、疏水作用、离子键、共价键
超二级结构、结构域☻
介于二级结构和三级结构之间的形式
五、蛋白质的四级结构
亚基：几条肽链构成，肽链之间没有共价键连接
例：血红蛋白
六、维持蛋白质结构的化学键
肽键
二硫键
氢键
疏水作用
离子键
范德华力
共价键
非共价键
⒈肽键
⒉二硫键
烫发原理
⒊ 氢键
含量最多
维持二级结构的主要作用力
⒋疏水作用
维持蛋白质三级结构最重要的作用力
⒌离子键
数量不多，但是最强的非共价键
⒍ 范德华力
任何两个原子保持范德华半径距离时都存在的一种作用力
六、维持蛋白质结构的化学键
一级结构：肽键 、 二硫键
二级结构：氢键
三级结构：氢键、离子键、疏水作用、二硫键、
范德华力
四级结构：氢键、离子键、疏水作用、范德华力
第二节小结
结构
功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系☻
结构决定功能
一级结构决定空间结构
一级结构包含形成空间结构的全部信息
一级结构微小改变→空间结构改变
空间结构决定功能
一级结构包含全部信息
非共价键、二硫键
例：核糖核酸酶，除去变性因素后，可恢复至天然的空间结构
一级结构微小改变→空间结构改变
例：镰刀状红细胞性贫血
血红蛋白b亚基的一个氨基酸改变
b亚基的空间结构改变
血红蛋白分子的聚集
思考：
病人的血红蛋白容易聚集，除了b亚基空间结构改变外，还有什么原因？
病人剧烈运动后镰刀状的红细胞会比静息状态下多，为什么？
缬氨酸 VS 谷氨酸
疏水性
带电荷
运动后血液PH↓，血红蛋白带电荷↓
结构决定功能
一级结构决定空间结构
空间结构决定生理功能
变构改变活性
变构导致疾病
变构导致疾病
疯牛病
第四节 蛋白质的理化性质
一般性质
紫外吸收
两性解离与等电点
呈色反应
大分子特性

？nm

【蛋白质】含碱性氨基酸越多其等电点越？含疏水氨基酸越多其溶解度越？
体液中多数蛋白质等电点<7，带？电荷

茚三酮反应
双缩脲反应：碱性溶液，与Cu2+作用呈紫红色
含有两个酰胺键
N
H
2
N
H
2
O
C
N
H
2
N
H
2
O
C
N
H
2
N
H
O
C
N
H
2
O
C
N
N
O
O
Cu
2+
+
-NH
3
-
第四节 蛋白质的理化性质
一般性质
大分子特性
共有5点
1. 半透膜与透析
半透膜允许小分子通过，蛋白质分子不能通过
透析：蛋白质不能通过半透膜，可因此进行纯化
2. 沉降与沉降系数
沉降：运用离心技术
沉降系数：沉降速度/离心加速度
单位S
分子量越大，沉降系数越大，但不成正比
核酸→核糖体→数字不能直接相加
核糖体

直径1～100nm
稳定因素=水化膜+同性电荷
血液中的蛋白质可以维持胶体渗透压

破坏水化膜、中和电荷→蛋白质沉淀

盐析—大量、中性盐
仍有生物活性
不同蛋白盐析所需的盐浓度不同（球蛋白、清蛋白）

重金属盐沉淀 pH pI
生物碱试剂沉淀
有机溶剂沉淀
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蛋白质变性：构象破坏，理化性质改变，生物活性丧失
影响：疏水基团暴露→溶解度降低→沉淀