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蛋白质的结构与功能caiwb.ppt


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文档列表 文档介绍
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
第一页,共一百一十五页。
蛋白质研究的历史
1833年,Payen和Persoz分-
COO
-
+
NH
3
-
OOC
-
CH
-
CH
2
-
S
+
NH
3
S
-
CH
2
-
CH
-
COO
-
+
NH
3
-
OOC
-
CH
-
CH
2
-
SH
+
NH
3
-
OOC
-
CH
-
CH
2
-
SH
+
NH
3
HS
-
CH
2
-
CH
-
COO
-
+
NH
3
HS
-
CH
2
-
CH
-
COO
-
+
NH
3
第二十一页,共一百一十五页。
在蛋白质翻译后的修饰过程中,脯氨酸和赖氨酸可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。
这些翻译后修饰,可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等,体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
第二十二页,共一百一十五页。
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
(一)氨基酸具有两性解离的性质
第二十三页,共一百一十五页。
pH=pI
+OH-
pH>pI
+H+
+OH-
+H+
pH<pI
氨基酸的兼性离子
阳离子
阴离子
第二十四页,共一百一十五页。
(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
第二十五页,共一百一十五页。
(三)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物(氧化脱氨后,氨与茚三酮还原产物结合),其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的氨含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。
第二十六页,共一百一十五页。
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽
第二十七页,共一百一十五页。
+
-HOH
甘氨酰甘氨酸
肽键
第二十八页,共一百一十五页。
肽(peptide)是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽……
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
第二十九页,共一百一十五页。
N 末端:多肽链中有游离α-氨基的一端
C 末端:多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链有两端:
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
第三十页,共一百一十五页。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
第三十一页,共一百一十五页。
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。一般而论,蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上,50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。
第三十二页,共一百一十五页。
(二)体内存在多种重要的生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
第三十三页,共一百一十五页。
GSH过氧化物酶
H2O2
2GSH
2H2O
GSSG
GSH还原酶
NADPH+H+
NADP+
GSH与GSSG间的转换
第三十四页,共一百一十五页。
体内许多激素属寡肽或多肽
神经肽(neuropeptide)

第三十五页,共一百一十五页。
蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein
第二节
第三十六页,共一百一十五页。
蛋白质的分子结构包括:
高级结

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