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蛋白质的结构20119研
天然pr中的AA通常为L-型；
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根据2O种基本氨基酸的R基（侧链）不同，可分为:
⑴非极性疏水AA 7种
⑵不解离的极性AA（或极性中性AA) 8种
生的，它不需有共价键的变化，仅涉及到氢键等次级键的改变。

构型（configuration）是指光学活性不对称的一种特定的立体结构. 例如氨基酸从 D型 L型，共价键的变化。
维持和稳定蛋白质分子构象的作用力有：

氢键
疏水作用力
范德华力
离子键
二硫键
配位键
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一、氢键 X一H…Y
氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。
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氢键有两种不同的含义：
第一种是指X一H…Y的整个结构，氢键的键长就是
指从X到Y之间的距离。
第二种是指H...Y之间的结合力。氢键的键能就是
指打开H...Y的结合所需要的能量。
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氢键有两个重要特征：
（1）具有方向性：当氢供体X-H与氢受体Y之间的夹角接近180°时,X-H与Y的相互作用最强. X一H…Y
（2）具有饱和性：X-H只能和一个Y原子相结合
氢键作用：对于维持蛋白质分子的二、三、四级结构的完整性以及功能反应的灵活性，具有十分重要的意义。
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二、疏水作用力
疏水作用力(疏水键)：是指非极性基团即疏水基
团为了避开水相而群集在一起的集合力。

在蛋白质分子中，含有许多疏水基团，这些
基团有一种自然的趋势，即避开水相，相互集合，
藏于蛋白质分子的内部。

作用：AA顺序上相隔较远的残基间的疏水作用力，
对维持和稳定蛋白质分子的构象具有重要影响。
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三、范德华力
在物质的聚集状态中，分子与分子之间存在着一种较弱的作用力。
包括两种类型的相互作用：
一种是吸引作用（范德华引力），另一种是排斥作
用（范德华斥力）。
范德华引力有3种表现形式：
(1)取向力:极性基团之间，偶极与偶极的相互吸引;
(2)诱导力:极性基团的偶极与非极性基团的诱导偶极之间的相互吸引;
(3)色散力:非极性基团瞬时偶极之间的相互吸引。
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其共同的特点是:
引力随作用基团之间距离的增大而迅速减小，
但两个作用基团只互相吸引并不相碰。
因为当它们靠得很近时，电子云之间会发生排斥，
从而产生范德华斥力。
因此，上述两个基团之间的作用距离是由范德华引力和
范德华斥力的平衡来决定的，这种距离称为范德华力间
距。
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迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分子内的基团是紧密堆积的。这表明。在蛋白质分子内无疑存在着范德华力。
作用：对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有
一定的贡献。
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四、离子键(盐键、盐桥或静电作用力)
是由带相反电荷的两个基团间的静电吸引所形成的
在蛋白质分子中，通常有带正电荷的基团和带负电荷的基团:
带正电荷的基团-
N-末端的α-NH3+
肽链中赖氨酸残基的ε－NH3+
精氨酸残基的胍基；
带负电荷的基团-
C一末端的α-COO－
肽链中天冬氨酸残基的β-COO-
谷氨酸残基的γ－COO－
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在蛋白质空间结构与环境都适宜的情况下，上述基团
中有一部分是相互接近而形成离子键的。
高浓度的盐、过高或过低的pH值，可以破坏蛋白质
构象中的离子键--蛋白质变性的主要原因
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五、配位键
配位共价键简称“配位键”是指两原子的成键电子全部由一个原子提供所形成的共价键。
其中，提供所有成键电子的称“配位体（简称配体）”、提供空轨道接纳电子的称“受体”。
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金属离子与蛋白质的连接一般通过配位键:
如铁氧还原蛋白、细胞色素C等---含有铁离子
胰岛素等---含有锌离子。

金属