蛋白质的结构.ppt

第一节蛋白质溶液的热力学
第二节蛋白质折叠动理学
第三节突变、稳定性和折叠
热运动与蛋白质构象
热力学函数与热力学平衡
热容量
van’t Hoff焓
折叠/退折叠转变
量热法与折叠过程热力学
蛋白质的物理化学性质分析
第一节蛋白质溶液的热力学
第二节蛋白质折叠动理学
第三节突变、稳定性和折叠
一、折叠动理研究技术
二、两态动理
三、过渡态
折叠过程与过渡态
对折叠过渡态的性质分析
四、折叠中间态
熔球态
快态与慢态
二硫键引起的中间态
多结构域蛋白的折叠
蛋白质的物理化学性质分析
五、折叠的基本过程
接触形成
螺旋-链环转变
-发卡形成
第一节蛋白质溶液的热力学
第二节蛋白质折叠动理学
第三节突变、稳定性和折叠
二、突变与热稳定性
疏水突变
氢键突变
适应极端条件的突变体
一、热力学参数在分子水平上的解释
静电相互作用
范德华相互作用
氢键
疏水效应
二硫键
蛋白质的物理化学性质分析
三、突变与折叠过程
过渡态的突变分析
突变对稳定性和折叠过程的影响
Nuclear ic Resonance (NMR)
X-ray Crystallography
Cryo-Electron Microscopy (cryo-EM)
蛋白质的结构测定
Nuclear ic Resonance (NMR)
X-ray Crystallography
Cryo-Electron Microscopy (cryo-EM)
Does not need crystals.
More information about dynamics.
Limit to MW < 40,000.
Less reliable.
+
+
-
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Atomic resolution.
+
Unlimited size.
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Time-resolved study can be performed.
+
Techniques very robust.
+
Need crystals.
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Deal with very plex.
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Various sample forms can be studied.
+
Lower sample purity.
+
Does not need crystals.
+
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Complicated experimental procedures.
Lower resolution.
-
蛋白质的结构测定
X-ray Crystallography - 1
Analogies Between Light Microscopy and X-ray Crystallography.
X-ray Crystallography - 2
Why X-ray??
X-rays are needed to visualize atomic features.
X-rays wavelengths: CuKa=Å , Synchrotron=~Å
Theoretical resolution limit: R  l/2
Why Crystal??
No lens can focus X-ray.
Crystals rather than single molecules are used merely to boost signal level. (Crystals are regular periodic arrays of molecules.)
X-ray Crystallography - 3