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蛋白质结构化学.ppt


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文档列表 文档介绍
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义
蛋白质的元素组成
蛋白质的氨基酸组成

蛋白质的结构
蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质的性质
蛋白质的分类
提要
蛋白质结构化学
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。
蛋白质结构化学
一、蛋白质的生物学意义
1. 生物体的组成成分
2. 酶
3. 运输
4. 运动
5. 抗体
6. 干扰素
7. 遗传信息的控制
8. 细胞膜的通透性
9. 高等动物的记忆、识别机构
蛋白质结构化学
二、蛋白质的元素组成
C(50~55%)、H(6~8%)、O(20~23%)、N(15~18%)、 S(0~4%)、…
N的含量平均为16%——凯氏(Kjadehl)定氮法的理论基础
蛋白质结构化学
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基酸(20 standard amino acids)组成。
(一)氨基酸的结构通式:19种氨基酸具有一级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)
蛋白质结构化学
不带电形式
H2N—Cα—H
COOH
R
+H3N—Cα—H
COO-
R
两性离子形式
Cα如是不对称C(除Gly),则:
具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]
蛋白质结构化学
(二)氨基酸的分类
根据R的化学结构
(1)脂肪族氨基酸:1)疏水性:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys;2)极性:Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr
(2)芳香族氨基酸:Phe、Tyr
(3)杂环氨基酸:Trp、His
(4)杂环亚氨基酸:Pro
根据R的极性
(1)极性氨基酸:1)不带电:Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys;2)带正电:His、Lys、Arg;3)带负电:Asp、Glu
(2)非极性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp
蛋白质结构化学
(三)氨基酸的重要理化性质
一般物理性质
无色晶体,熔点极高(200℃以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。
两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子,为两性电解质。
3. 化学性质
(1)与茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(几μg)。
蛋白质结构化学
调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时,即所带净电荷为零,此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。
H3N—CH—COOH
R
+
在酸性溶液中的氨基酸
(pH<pI)
H3N—CH—COO-
R
+
在晶体状态或水溶液中的氨基酸(pH=pI)
H2N—CH—COO-
R
在碱性溶液中的氨基酸
(pH>pI)
(当氨基酸相互连接成蛋白质时,只有其侧链基团和末端的α-氨基,α-羧基是可以离子化的。
蛋白质结构化学
氨基酸等电点的确定:
1)酸碱滴定(滴定曲线)
2)根据pK值(该基团在此pH一半解离)计算:
等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
pI = ————
pK1+pK2
2
or( pI = ————)
pK2+pK3
2
蛋白质结构化学

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